dor_id: 1500352

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Físico Matemáticas y Ciencias de la Tierra

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN104210

100.1.#.a: Miguel Antonio Costas Basin

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Miguel Antonio Costas Basin

245.1.0.a: Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM

264.#.0.c: 2010

264.#.1.c: 2010

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Bio-fisicoquímica; Otra

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: La enorme capacidad de las enzimas para acelerar la velocidad de reacción se explica generalmente por su habilidad para unir y estabilizar los estados de transición de las reacciones. Sin embargo, el mecanismo exacto de cómo esto ocurre sigue siendo motivo de diversas investigaciones. Un gran número de éstas son descripciones cualitativas que se basan en estructuras cristalográficas para proponer mecanismos de reacción enzimáticos y por lo general son seguidas por experimentos de mutaciones puntuales para comprobar si algún residuo está implicado o no, en la función catalítica. En esta propuesta de trabajo se plantea utilizar la promiscuidad catalítica de las enzimas como una herramienta complementaria a las técnicas mencionadas anteriormente, para estudiar cuantitativamente los principios fisicoquímicos de la catálisis enzimática. La promiscuidad catalítica se define como la capacidad de las enzimas para romper y formar enlaces químicos de distinta naturaleza a los que se encuentran en sus substratos fisiológicos. El estudio de estas reacciones promiscuas permite comparar directamente y analizar de forma cuantitativa el proceso de estabilización de distintos estados de transición en una enzima. _x000D_ _x000D_ Para llevar a cabo estos estudios se utilizará un enfoque multidisciplinario que combine técnicas de calorimetría y de cinética enzimática, junto con el diseño racional y aleatorio de mutantes utilizando diversas técnicas de biología molecular. Como modelo de estudio se han escogido diversas enzimas hidrolíticas involucradas en la degradación de esteres de fosfato y sulfato. Estos compuestos son producidos por todos los seres vivos y constituyen un eslabón esencial en el metabolismo de los seres vivos. _x000D_ _x000D_ La investigación propuesta aumentará el conocimiento sobre las bases fisicoquímicas de la catálisis enzimática ayudando a comprender mejor este proceso complejo y contribuirán con avances en el campo de la biocatálisis. De los resultados que se obtengan en el desarrollo de este proyecto, se obtendrá material suficiente para que varios alumnos de licenciatura y maestría se gradúen._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

handle: 00a8f3cf76d7eda5

harvesting_date: 2019-11-14 12:26:40.706

856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

license_url: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es

license_type: by

No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas

Facultad de Química, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Facultad de Química, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Miguel Antonio Costas Basin
Fecha
2010
Descripción
La enorme capacidad de las enzimas para acelerar la velocidad de reacción se explica generalmente por su habilidad para unir y estabilizar los estados de transición de las reacciones. Sin embargo, el mecanismo exacto de cómo esto ocurre sigue siendo motivo de diversas investigaciones. Un gran número de éstas son descripciones cualitativas que se basan en estructuras cristalográficas para proponer mecanismos de reacción enzimáticos y por lo general son seguidas por experimentos de mutaciones puntuales para comprobar si algún residuo está implicado o no, en la función catalítica. En esta propuesta de trabajo se plantea utilizar la promiscuidad catalítica de las enzimas como una herramienta complementaria a las técnicas mencionadas anteriormente, para estudiar cuantitativamente los principios fisicoquímicos de la catálisis enzimática. La promiscuidad catalítica se define como la capacidad de las enzimas para romper y formar enlaces químicos de distinta naturaleza a los que se encuentran en sus substratos fisiológicos. El estudio de estas reacciones promiscuas permite comparar directamente y analizar de forma cuantitativa el proceso de estabilización de distintos estados de transición en una enzima. _x000D_ _x000D_ Para llevar a cabo estos estudios se utilizará un enfoque multidisciplinario que combine técnicas de calorimetría y de cinética enzimática, junto con el diseño racional y aleatorio de mutantes utilizando diversas técnicas de biología molecular. Como modelo de estudio se han escogido diversas enzimas hidrolíticas involucradas en la degradación de esteres de fosfato y sulfato. Estos compuestos son producidos por todos los seres vivos y constituyen un eslabón esencial en el metabolismo de los seres vivos. _x000D_ _x000D_ La investigación propuesta aumentará el conocimiento sobre las bases fisicoquímicas de la catálisis enzimática ayudando a comprender mejor este proceso complejo y contribuirán con avances en el campo de la biocatálisis. De los resultados que se obtengan en el desarrollo de este proyecto, se obtendrá material suficiente para que varios alumnos de licenciatura y maestría se gradúen._x000D_
Tema
Bio-fisicoquímica; Otra
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN104210

Enlaces