Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas
Facultad de Química, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Físico Matemáticas y Ciencias de la Tierra
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336.#.#.3: Registro de colección de proyectos
336.#.#.a: Registro de colección universitaria
351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
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270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx
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720.#.#.a: Miguel Antonio Costas Basin
245.1.0.a: Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM
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653.#.#.a: Bio-fisicoquímica; Otra
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: La enorme capacidad de las enzimas para acelerar la velocidad de reacción se explica generalmente por su habilidad para unir y estabilizar los estados de transición de las reacciones. Sin embargo, el mecanismo exacto de cómo esto ocurre sigue siendo motivo de diversas investigaciones. Un gran número de éstas son descripciones cualitativas que se basan en estructuras cristalográficas para proponer mecanismos de reacción enzimáticos y por lo general son seguidas por experimentos de mutaciones puntuales para comprobar si algún residuo está implicado o no, en la función catalítica. En esta propuesta de trabajo se plantea utilizar la promiscuidad catalítica de las enzimas como una herramienta complementaria a las técnicas mencionadas anteriormente, para estudiar cuantitativamente los principios fisicoquímicos de la catálisis enzimática. La promiscuidad catalítica se define como la capacidad de las enzimas para romper y formar enlaces químicos de distinta naturaleza a los que se encuentran en sus substratos fisiológicos. El estudio de estas reacciones promiscuas permite comparar directamente y analizar de forma cuantitativa el proceso de estabilización de distintos estados de transición en una enzima. _x000D_ _x000D_ Para llevar a cabo estos estudios se utilizará un enfoque multidisciplinario que combine técnicas de calorimetría y de cinética enzimática, junto con el diseño racional y aleatorio de mutantes utilizando diversas técnicas de biología molecular. Como modelo de estudio se han escogido diversas enzimas hidrolíticas involucradas en la degradación de esteres de fosfato y sulfato. Estos compuestos son producidos por todos los seres vivos y constituyen un eslabón esencial en el metabolismo de los seres vivos. _x000D_ _x000D_ La investigación propuesta aumentará el conocimiento sobre las bases fisicoquímicas de la catálisis enzimática ayudando a comprender mejor este proceso complejo y contribuirán con avances en el campo de la biocatálisis. De los resultados que se obtengan en el desarrollo de este proyecto, se obtendrá material suficiente para que varios alumnos de licenciatura y maestría se gradúen._x000D_
046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706
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Facultad de Química, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Termodinámica y cinética de reacciones enzimáticas nativas y promiscuas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.