dor_id: 1501185

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN211012

100.1.#.a: José de Jesús García Trejo

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Resolución del mecanismo de control del nanomotor F1FO-ATP sintasa ejercido por la novedosa subunidad inhibitoria zeta de las alfa-proteobacterias", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: José de Jesús García Trejo

245.1.0.a: Resolución del mecanismo de control del nanomotor F1FO-ATP sintasa ejercido por la novedosa subunidad inhibitoria zeta de las alfa-proteobacterias

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM

264.#.0.c: 2012

264.#.1.c: 2012

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Bioenergética; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2012, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Recientemente en mi laboratorio descubrimos una nueva proteína inhibidora de 11 kDa asociada a la ATP sintasa de P. denitrificans y otras α-proteobacterias como Rhodobacter sphaeroides (Morales-Ríos y cols., 2010; García-Trejo y Morales-Ríos, 2008). Denominamos a esta proteína subunidad ζ por ser la sexta subunidad de la F1-ATPasa, adicional a las 5 subunidades canónicas presentes en todas las F1-ATPasas descritas (α, β, γ, δ, y ε). Además, dado que encontramos el gen de esta proteína en todas las α-protebacterias y que estas son predecesores evolutivos de las actuales mitocondrias, esta nueva subunidad ζ tiene implicaciones evolutivas y microbiológicas importantes. Hasta el momento sólo se conocían como subunidades reguladoras de la ATP sintasa a la subunidad ε en bacterias y a la IF1 en la enzima mitocondrial, de tal modo que el descubrimiento de una nueva proteína inhibidora en las α-proteobacterias, abre una línea de investigación totalmente nueva en el campo de la regulación de este nanomotor esencial para todas las formas de vida. Esto abre una nueva línea de investigación y un novedoso mecanismo de regulación que podría interferir con la rotación del cuello central de la F1, o con los cambios conformacionales de los sitios catalíticos de manera diferente a la subunidad a bacteriana o IF1 mitocondrial.._x000D_ Dado que se trata del nanomotor más pequeño, ubicuo y eficiente de la naturaleza, la resolución de este nuevo mecanismo de regulación adquiere una gran relevancia y requiere de estudios de estructura de proteínas a nivel atómico por cristalografía de rayos-X y/o Resonancia Magnética Nuclear (RMN). Esto combinado con los resultados obtenidos en el proyecto PAPIIT anterior (IN213809) donde se obtuvieron datos de mecanismo cinético de inhibición de la subunidad ζ, entrecruzamientos químicos, y contenido de estructura secundaria por dicoísmo circular, todo esto contribuirá a la resolución de la estructura de la F1-ATPasa de P. denitrificans por cristalografía de proteínas y difracción de rayos-X. La resolución de esta estructura y del novedoso mecanismo de regulación de esta proteína tendrá un alto impacto en el campo de los nanomotores moleculares, en particular en el de la ATP sintasa, en la evolución bacteriana y mitocondrial, así como en la microbiología bacteriana y en posibles aplicaciones biotecnológicas o nanotecnológicas de frontera._x000D_ Por lo tanto, el presente proyecto resolverá la estructura de la PdF1-ATPasa de P. denitrificans conteniendo a su novedosa subunidad inhibitoria, ζ. Esto requiere de la cristalización de la PdF1 y su resolución estructural atómica por difracción de rayos-X para resolver este novedoso mecanismo de inhibición en el campo de lo nanomotores moleculares. Es por todo esto que este proyecto llamó la atención del Premio Nobel, Dr. Sir John E. Walker, de Cambridge, UK, quien solicitó colaborar con mi laboratorio en este proyecto y por lo tanto en su laboratorio se llevarán a cabo los estudios finales de cristalización y resolución de la estructura atómica de la F1-ATPasa de P. denitrificans. Adicionalmente, un segundo premio Nobel, el Dr. Kurt Wühtrich, del Scrips Research Institute, de USA, colaborará en la resolución de la estructura terciaria de la subunidad ζ aislada por Resonancia Magnética Nuclear para que por reemplazo molecular en el cristal de la PdF1-ATPasa se resuelva la estructura y mecanismo completo de control de la PdF1-ATPasa._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

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