dor_id: 1501183
506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Biología y Química
336.#.#.b: other
336.#.#.3: Registro de colección de proyectos
336.#.#.a: Registro de colección universitaria
351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales
harvesting_group: ColeccionesUniversitarias
270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx
590.#.#.c: Otro
270.#.#.d: MX
270.1.#.d: México
590.#.#.b: Concentrador
883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/
883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
590.#.#.a: Administración central
883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/
883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios
850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México
856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN210912
100.1.#.a: Tzvetanka Dimitrova Dinkova
524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Regulación del proteoma de maíz por componentes novedosos en los complejos de unión al 5'CAP (7mGpppG) de los RNA mensajeros", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
720.#.#.a: Tzvetanka Dimitrova Dinkova
245.1.0.a: Regulación del proteoma de maíz por componentes novedosos en los complejos de unión al 5'CAP (7mGpppG) de los RNA mensajeros
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM
264.#.0.c: 2012
264.#.1.c: 2012
307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491
653.#.#.a: Bioquímica; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2012, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: El proteoma de un organismo está regulado por la transcripción, procesamiento post-transcripcional y traducción de los mRNA sintetizados, así como por la dinámica de transporte, modificaciones post-traduccionales y degradación de las proteínas sintetizadas. Un enlace tangible entre el procesamiento post-transcripcional de un RNA mensajero (mRNA), su traducción y eventos post-traduccionales de la proteína es el complejo eIF4F que une la estructura CAP (m7GpppN) presente en el extremo 5’ del mRNA. Dentro de este complejo, el factor de inicio de la traducción eIF4E reconoce directamente al CAP y recluta a eIF4G que sirve como puente de anclaje para otros factores de traducción y el ribosoma. En maíz, se han descrito dos complejos de unión a CAP, eIF4F y eIF(iso)4F, los cuales presentan diferente composición y actividad durante la germinación. Al caracterizar estos complejos en el eje embrionario a 0 y 24 h de imbibición, se encontraron proteínas diferenciales entre estos estados. En particular, una proteína inducida por estrés, Hsp101, y una proteína involucrada en la maquinaria de silenciamiento post-transcripcional por RNA interferente (RNAi), LEAFBLADELESS 1 (Lbl1), co-eluían con los complejos de 0 h pero no con los de 24 h. Estas proteínas no habían sido reportadas previamente para complejos traduccionales. En el proyecto anterior IN204309, se estudió el proteoma de mutantes nulas para Hsp101 para conocer su función en la traducción bajo condiciones normales de desarrollo y germinación. Se encontró que Hsp101 es requerida para estabilizar algunas proteínas que se acumulan durante el proceso de maduración y secado de la semilla de maíz y su ausencia se ve contrarrestada por la disminución de algunos factores de traducción y por el incremento de otras chaperonas, así como de proteínas que participan el mecanismo de vigilancia de proteínas mal plegadas. Hsp101 fue encontrada en complejos de inicio de la traducción al inicio de la germinación, pero no a las 24 h de imbibición sugiriendo un rol de esta proteína a nivel de la traducción de mRNAs en etapas tempranas de la imbibición. _x000D_ En el presente proyecto planteamos profundizar en el papel de Hsp101 durante la germinación de maíz, mediante la disección de su función como estabilizador de proteínas a nivel de diferentes tejidos del eje embrionario de maíz y como regulador traduccional en complejos de unión a CAP a tiempos tempranos de la imbibición de la semilla. Por otra parte, se analizará la interacción de Lbl1 con proteínas en los complejos de unión a CAP y se determinará si su presencia en estos complejos constituye un punto de intercomunicación entre la regulación por silenciamiento post-transcripcional de RNA y la regulación traduccional en plantas. Lbl1 está involucrada en el silenciamiento por ciertos tipos de RNA pequeños llamados trans-acting RNAs (ta-siRNAs) y es necesaria para el establecimiento del patrón dorso-ventral de hojas de maíz durante el desarrollo. Hasta el momento no se ha reportado su relación con la regulación a nivel traduccional, por lo que el estudio planteado en este proyecto es sumamente novedoso.
046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706
264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Facultad de Química, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Regulación del proteoma de maíz por componentes novedosos en los complejos de unión al 5'CAP (7mGpppG) de los RNA mensajeros", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
