dor_id: 60021

506.#.#.a: Público

590.#.#.d: Los artículos enviados a TIP Revista especializada en ciencias químico-biológicas se juzgan por medio de un proceso de revisión por pares

510.0.#.a: Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología (CONACyT), Sistema Regional de Información en Línea para Revistas Científicas de América Latina, el Caribe, España y Portugal (Latindex) Scientific Electronic Library Online (SciELO), La Red de Revistas Científicas de América Latina y el Caribe, España y Portugal (Redalyc), Directory of Open Access Journals (DOAJ), Web Of Science (WoS), EBSCO, Medigraphic, Indice de Revistas Latinoamericanas en Ciencias (Periódica)

561.#.#.u: https://www.zaragoza.unam.mx/

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: article

336.#.#.3: Artículo de Investigación

336.#.#.a: Artículo

351.#.#.6: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index

351.#.#.b: TIP Revista especializada en Ciencias Químico-Biológicas

351.#.#.a: Artículos

harvesting_group: RevistasUNAM

270.1.#.p: Revistas UNAM. Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM en revistas@unam.mx

590.#.#.c: Open Journal Systems (OJS)

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: http://www.revistas.unam.mx/front/

883.#.#.a: Revistas UNAM

590.#.#.a: Coordinación de Difusión Cultural, UNAM

883.#.#.1: https://www.publicaciones.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/152/165

100.1.#.a: Contreras Treviño, Hugo I.; Padilla Noriega, Luis

524.#.#.a: Contreras Treviño, Hugo I., et al. (2018). Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 21, 2018; 124-133. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/60021

245.1.0.a: Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM

264.#.0.c: 2018

264.#.1.c: 2018-06-28

653.#.#.a: Nsp3; intermediarios de dimerización; proteostasis; inhibición traduccional; nsp3; dimerization intermediates; proteostasis; translation inhibition

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de esta obra pertenece a las instituciones editoras. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY-NC-ND 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2018-06-28, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio del correo electrónico revistatip@yahoo.com

884.#.#.k: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/152

001.#.#.#: oai:ojs.ojs.escire.net:article/152

041.#.7.h: spa

520.3.#.a: El estudio de los mecanismos utilizados por diversos virus para controlar la traducción de la célula hospedera y favorecer la expresión de proteínas virales ha sido muy instructivo para conocer mecanismos celulares fundamentales que regulan la traducción. La proteína NSP3 de los rotavirus de la especie A (RVA) es capaz de inhibir la traducción de los RNAm celulares como consecuencia de su unión al factor de iniciación de la traducción eIF4G y de estimular la traducción de los RNAm virales como consecuencia de su unión a la secuencia UGACC de su extremo 3’. Se ha propuesto que NSP3 inhibe la traducción por interferir con la circularización de los extremos 5’-3’ de los RNAm celulares mediada por eIF4E-eIF4G-PABP (proteína de unión a poli-A), y simultáneamente se propone que NSP3 estimula la traducción de los RNAm del RVA circularizándolos de manera análoga a la que realiza PABP en los RNAm celulares. Sin embargo, la importancia de la dimerización de NSP3 asistida por la chaperona HSP90 en su función inhibitoria de la traducción celular se desconoce. Recientemente, se exploró la importancia de los intermediarios de la dimerización de NSP3 sobre su función inhibitoria de la traducción, y se encontró que mutaciones puntuales en la región coiled-coil afectan la formación de los dímeros y conservan parcialmente su función inhibitoria de la traducción celular. Además, se detectó que los dímeros de NSP3 se degradan con mayor rapidez que los intermediarios de la dimerización. Estos datos demuestran que la función de NSP3 se adquiere previamente a la aparición de los dímeros, y sugiere que la susceptibilidad al proteasoma de las distintas formas oligoméricas de NSP3 son relevantes en el establecimiento de la función inhibitoria de la traducción celular.  The study of the mechanisms used by different viruses to control host cell translation and favor the expression of viral proteins has been very instructive to know fundamental cellular mechanisms that regulate translation. Species A rotavirus (RVA) NSP3 protein is capable of inhibiting the translation of cellular mRNAs as a consequence of its binding to the translation initiation factor eIF4G and of stimulating the translation of viral mRNAs as a consequence of its binding to the UGACC sequence at their 3’-end. It has been proposed that NSP3 inhibits translation by interference with the circularization of the 5’-3’-ends of cellular mRNAs mediated by eIF4E-eIF4G-PABP (poly-A binding protein), and simultaneously it has been proposed that NSP3 stimulates translation of RVA mRNAs by circularization, in a way analogous to that performed by PABP on cellular mRNAs. However, the importance of NSP3 dimerization assisted by chaperone HSP90 in its inhibitory function of cell translation is unknown. Recently, the importance of NSP3 dimerization intermediates on its inhibitory function on host cell translation was explored, and it was found that point mutations in the coiled-coil region affect the formation of NSP3 dimers and partially preserve its host cell translation inhibitory function. In addition, it was found that NSP3 dimers degrade more rapidly than dimerization intermediates. These data demonstrate that the function of NSP3 is acquired prior to the appearance of dimers and suggests that the proteasome susceptibility of the different oligomeric forms of NSP3 are relevant in the establishment of the inhibitory function of cell translation.

773.1.#.t: TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 21 (2018); 124-133

773.1.#.o: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index

046.#.#.j: 2021-10-20 00:00:00.000000

022.#.#.a: ISSN electrónico: 2395-8723; ISSN impreso: 1405-888X

310.#.#.a: Semestral

300.#.#.a: Páginas: 124-133

264.#.1.b: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM

758.#.#.1: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index

doi: https://doi.org/10.22201/fesz.23958723e.2018.0.152

handle: 00a881d5e724bd73

harvesting_date: 2019-02-06 00:00:00.0

856.#.0.q: application/pdf

245.1.0.b: Regulation of translation mediated by rotavirus protein nsp3

last_modified: 2021-11-09 13:10:00

license_url: https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es

license_type: by-nc-nd

_deleted_conflicts: 2-5f2bcb763e77f23297402408148ff923

No entro en nada

No entro en nada 2

Artículo

Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus

Contreras Treviño, Hugo I.; Padilla Noriega, Luis

Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM, publicado en TIP Revista especializada en Ciencias Químico-Biológicas, y cosechado de Revistas UNAM

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Cita

Contreras Treviño, Hugo I., et al. (2018). Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 21, 2018; 124-133. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/60021

Descripción del recurso

Autor(es)
Contreras Treviño, Hugo I.; Padilla Noriega, Luis
Tipo
Artículo de Investigación
Área del conocimiento
Biología y Química
Título
Regulación de la traducción mediada por la proteína NSP3 de rotavirus
Fecha
2018-06-28
Resumen
El estudio de los mecanismos utilizados por diversos virus para controlar la traducción de la célula hospedera y favorecer la expresión de proteínas virales ha sido muy instructivo para conocer mecanismos celulares fundamentales que regulan la traducción. La proteína NSP3 de los rotavirus de la especie A (RVA) es capaz de inhibir la traducción de los RNAm celulares como consecuencia de su unión al factor de iniciación de la traducción eIF4G y de estimular la traducción de los RNAm virales como consecuencia de su unión a la secuencia UGACC de su extremo 3’. Se ha propuesto que NSP3 inhibe la traducción por interferir con la circularización de los extremos 5’-3’ de los RNAm celulares mediada por eIF4E-eIF4G-PABP (proteína de unión a poli-A), y simultáneamente se propone que NSP3 estimula la traducción de los RNAm del RVA circularizándolos de manera análoga a la que realiza PABP en los RNAm celulares. Sin embargo, la importancia de la dimerización de NSP3 asistida por la chaperona HSP90 en su función inhibitoria de la traducción celular se desconoce. Recientemente, se exploró la importancia de los intermediarios de la dimerización de NSP3 sobre su función inhibitoria de la traducción, y se encontró que mutaciones puntuales en la región coiled-coil afectan la formación de los dímeros y conservan parcialmente su función inhibitoria de la traducción celular. Además, se detectó que los dímeros de NSP3 se degradan con mayor rapidez que los intermediarios de la dimerización. Estos datos demuestran que la función de NSP3 se adquiere previamente a la aparición de los dímeros, y sugiere que la susceptibilidad al proteasoma de las distintas formas oligoméricas de NSP3 son relevantes en el establecimiento de la función inhibitoria de la traducción celular.  The study of the mechanisms used by different viruses to control host cell translation and favor the expression of viral proteins has been very instructive to know fundamental cellular mechanisms that regulate translation. Species A rotavirus (RVA) NSP3 protein is capable of inhibiting the translation of cellular mRNAs as a consequence of its binding to the translation initiation factor eIF4G and of stimulating the translation of viral mRNAs as a consequence of its binding to the UGACC sequence at their 3’-end. It has been proposed that NSP3 inhibits translation by interference with the circularization of the 5’-3’-ends of cellular mRNAs mediated by eIF4E-eIF4G-PABP (poly-A binding protein), and simultaneously it has been proposed that NSP3 stimulates translation of RVA mRNAs by circularization, in a way analogous to that performed by PABP on cellular mRNAs. However, the importance of NSP3 dimerization assisted by chaperone HSP90 in its inhibitory function of cell translation is unknown. Recently, the importance of NSP3 dimerization intermediates on its inhibitory function on host cell translation was explored, and it was found that point mutations in the coiled-coil region affect the formation of NSP3 dimers and partially preserve its host cell translation inhibitory function. In addition, it was found that NSP3 dimers degrade more rapidly than dimerization intermediates. These data demonstrate that the function of NSP3 is acquired prior to the appearance of dimers and suggests that the proteasome susceptibility of the different oligomeric forms of NSP3 are relevant in the establishment of the inhibitory function of cell translation.
Tema
Nsp3; intermediarios de dimerización; proteostasis; inhibición traduccional; nsp3; dimerization intermediates; proteostasis; translation inhibition
Idioma
spa
ISSN
ISSN electrónico: 2395-8723; ISSN impreso: 1405-888X

Enlaces