dor_id: 1501114

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Medicina y Ciencias de la Salud

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN208510

100.1.#.a: Héctor Riveros Rosas

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Qué nos puede decir la bioinformática sobre los procesos de evolución de proteínas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Héctor Riveros Rosas

245.1.0.a: Qué nos puede decir la bioinformática sobre los procesos de evolución de proteínas

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Medicina, UNAM

264.#.0.c: 2010

264.#.1.c: 2010

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Bioinformática (evolución de proteínas); Bioquímica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Hasta hace relativamente poco tiempo, se consideró que las proteínas que pertenecen a una misma superfamilia de proteínas, comparten todas la misma arquitectura y mecanismo de reacción. Sin embargo, este paradigma ha comenzado a ser retado y nos obliga a replantearlo con base en una nueva e insospechada plasticidad funcional y estructural de las proteínas. Por ejemplo, estudios publicados por nuestro grupo de trabajo, muestran datos en tres distintas superfamilias de proteínas que de una u otra manera, parecen subrayar esta plasticidad funcional/estructural. Por ejemplo, los miembros de la superfamilia de las alcohol deshidrogenasas dependientes de Zinc muestran una gran diversidad funcional (Riveros-Rosas y cols., 2003; Riveros-Rosas y Julián-Sánchez, 2005; Julián-Sánchez y cols., 2005), aún cuando su estructura tridimensional parece estar muy conservada dentro de toda la superfamilia. En contraste, la superfamilia de las proteínas transportadoras de cromatos, conformada por dos familias y diez subfamilias de proteínas (Díaz-Pérez y cols., 2007), parecen desarrollar todas ellas, una única función, la expulsión activa de cromatos, aún cuando presentan uno o dos dominios, y con un distinto número de segmentos transmembranales (i.e., con una arquitectura diferente, al menos en una porción significativa de su secuencia). Por último, la superfamilia de las aldehído deshidrogenasas esta constituida por más de una veintena de familias de proteínas, todas ellas aparentemente con actividad de deshidrogenasas, pero con una alta convergencia funcional (por ejemplo, nosotros identificamos cinco familias distintas de ALDH que muestran actividad de aminoaldehído deshidrogenasas), aunque participando en vías metabólicas conformadas por enzimas diferentes (Julián-Sánchez y cols., 2007). _x000D_ Puesto que no existe aún un estudio filogenético completo sobre las aldehído deshidrogenasas, y nuestro grupo ha desarrollado los análisis filogenéticos más completos realizados hasta ahora sobre las alcohol deshidrogenasas dependientes de zinc, y las proteínas transportadoras de cromatos (ChrA), y dado que no se ha estudiado su coevolución con las proteínas con las cuales interacciona funcionalmente, en este proyecto proponemos estudiar estas tres superfamilias de proteínas, poniendo énfasis en las modificaciones que han sufrido las enzimas que conforman cada una de estas superfamilias, en paralelo con las proteínas con las cuales interacciona, ya sea porque forman parte de un mismo operón (en el caso de procariontes), o bien, porque forman parte de una misma vía metabólica. La información que se genere será útil para entender los mecanismos a través de los cuales una proteína puede adquirir nuevas funciones. Además, puesto que son múltiples los casos en donde alcohol y aldehído deshidrogenasas participan de manera sucesiva en una misma vía metabólica, y la expresión de ambas enzimas se regula por los mismos moduladores, es posible que los datos obtenidos puedan integrarse para obtener información que contribuya a entender la forma en que se generan nuevas vías metabólicas en los seres vivos._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

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