dor_id: 5041318

506.#.#.a: Público

590.#.#.d: No es revisada por pares

510.0.#.a: Latindex-Directorio; PERIÓDICA; SIC CONACULTA; IRESIE; CATMEX; Latinrev

561.#.#.u: https://www.tic.unam.mx/

650.#.4.x: Multidisciplina

336.#.#.b: article

336.#.#.3: Artículo de Divulgación

336.#.#.a: Artículo

351.#.#.6: https://www.ru.tic.unam.mx/handle/123456789/7

351.#.#.b: Revista Digital Universitaria

351.#.#.a: Tecnologías de la información y comunicación

harvesting_group: ru.dgtic

270.1.#.p: rutic@unam.mx

590.#.#.c: DSpace

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Universitario

883.#.#.u: http://www.ru.tic.unam.mx/

883.#.#.a: Repositorio de la Dirección General de Cómputo y de Tecnologías de Información y Comunicación "RU-TIC"

590.#.#.a: Administración Central

883.#.#.1: https://www.tic.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Cómputo y de Tecnologías de Información y Comunicación, UNAM

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: https://ru.tic.unam.mx/bitstream/123456789/2286/1/art04_2015.pdf

100.1.#.a: Garza Ramos Martínez, Georgina

100.1.#.0: Garza Ramos Martínez, Georgina: rn:3024784

524.#.#.a: Garza Ramos Martínez, Georgina (2015). Proteínas atrapadas en micelas. Coordinación de Universidad Abierta, Innovación Educativa y Educación a Distancia, UNAM; Dirección General de Cómputo y de Tecnologías de Información y Comunicación, UNAM. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/5041318

720.#.#.a: Luna González, Lizbeth (editor); López Munguía Canales, Agustín (director)

245.1.0.a: Proteínas atrapadas en micelas

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Dirección General de Cómputo y de Tecnologías de Información y Comunicación, UNAM

264.#.0.c: 2015

264.#.1.c: 2015-01-01

307.#.#.a: 2018-06-28T05:05:52Z

653.#.#.a: Micelas; Proteínas; Micelas; Agua potable; Proteínas; Aminoácidos; Micelles; Water; Proteins; Aminoacids

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de esta obra pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY-NC-SA 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2018-06-28, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio del correo electrónico rutic@unam.mx

884.#.#.k: http://ru.tic.unam.mx/handle/123456789/2286

001.#.#.#: oai:ru.tic.unam.mx:123456789/2286

041.#.7.h: spa

520.3.#.a: Los fosfolípidos y los detergentes anfifílicos son moléculas formadas por una cabeza polar unida a una larga cola hidrofóbica. Al dispersarlos en un disolvente orgánico, insoluble en agua, forman agregados esféricos llamados micelas invertidas. El centro acuoso de una micela invertida puede albergar una gran variedad de solutos que incluye macromoléculas como las proteínas. El contenido de agua en la micela se puede modificar, así como, por consiguiente, la cantidad de agua que rodea a la proteína. Por más de 10 años el Dr. Armando Gómez Puyou, con su grupo de investigación, del cual formé parte, se dedicó a estudiar el efecto del agua en la estabilidad funcional y estructural de varias proteínas. Se utilizó el sistema de micelas invertidas para atrapar a las enzimas en su interior e investigar, en condiciones limitadas de agua, la relación entre la actividad catalítica y la termoestabilidad. Se estudió también el efecto del agua en algunos procesos biológicos fundamentales como la desamidación o modificación química de ciertos aminoácidos y el plegamiento de proteínas. Phospholipids and amphiphylic detergents dispersed in an apolar solvent and limited quantities of water are spherical aggregates called reverse micelles. The aqueous center of a reverse micelle can accommodate a variety of solutes including macromolecules such as proteins. The water content in the micelle, and thus the amount of water surrounding the protein, can be changed. For over 10 years, Dr. Armando Gómez Puyou and his research group, of which I was part of, were devoted to the study of the role of water in enzyme catalysis and the functional and the structural stability of several enzymes. Due to their unique properties, we use reverse micelles to trap enzymes and investigate the relationship between catalysis and thermostability under limited water conditions. The water effect was also studied in some fundamental biological processes such as protein deamidation and folding.

500.#.#.a: Tema del mes.

773.1.#.t: Revista Digital Universitaria

773.1.#.o: https://www.revista.unam.mx/

046.#.#.j: 2018-06-28T05:05:52Z

310.#.#.a: Bimestral

300.#.#.a: 3.6 MB; 825 KB

264.#.1.b: Coordinación de Universidad Abierta, Innovación Educativa y Educación a Distancia, UNAM; Dirección General de Cómputo y de Tecnologías de Información y Comunicación, UNAM

900.#.#.a: http://www.revista.unam.mx/vol.16/num1/art04/art04.pdf

900.#.#.c: Revista Digital Universitaria (1607 - 6079). Vol. 16, No. 1 (2015) -- http://www.revista.unam.mx/index_ene15.html

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245.1.0.b: Proteins trapped into micelles

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No entro en nada

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