dor_id: 1500989

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN204309

100.1.#.a: Tzvetanka Dimitrova Dinkova

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Papel de las proteínas que interaccionan con los complejos de unión a cap (eIF4F/eIFiso4F) en la regulación de la traducción en plantas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Tzvetanka Dimitrova Dinkova

245.1.0.a: Papel de las proteínas que interaccionan con los complejos de unión a cap (eIF4F/eIFiso4F) en la regulación de la traducción en plantas

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM

264.#.0.c: 2009

264.#.1.c: 2009

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Biología molecular; Bioquímica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: La expresión genética es regulada a nivel de transcripción, procesamiento post-transcripcional, traducción del mRNA maduro y modificaciones post traduccionales. El control traduccional consiste en modular la eficiencia de traducción de un mRNA en la ausencia de cambios en el nivel celular de este (Hershey and Merrick, 2000). Este tipo de regulación proporciona una vía precisa, inmediata y energéticamente eficiente para inducir cambios en el patrón de proteínas celulares en respuesta a condiciones específicas del desarrollo, estrés, cambios hormonales, nutricionales y otros. La mayoría de los mecanismos de control traduccional ocurre a nivel de inicio de la traducción, etapa en la cual el mRNA debe ser reconocido por las subunidades ribosomales y por el tRNA portador de la metionina que corresponde al codón de inicio AUG del marco abierto de lectura (Pestova et al., 2007). En eucariontes este reconocimiento es ayudado por muchos factores protéicos (factores de inicio de la traducción) cuya actividad está sujeta a una estricta regulación. Uno de los mecanismos de regulación traduccional es mediado por el factor de inicio de la traducción eIF4E que reconoce la estructura CAP (m7GpppN) en el extremo 5’ del mRNA. Este factor interacciona con el factor eIF4G para formar el complejo eIF4F que será capaz de reclutar a los mRNAs para la traducción. En plantas, al igual que en otros organismos, existen múltiples miembros de la familia eIF4E (Joshi et al., 2005), encontrándose su presencia en dos complejos diferentes de unión a CAP, eIF4F y eIF(iso)4F (Browning, 2004). Estudios sobre su expresión indican que eIFiso4F se encuentra elevado en etapas tempranas de la germinación de maíz, mientras que eIF4F incrementa sus niveles después de la protrusión de la radícula y durante el estado vegetativo de la planta (Dinkova and Sanchez de Jimenez, 1999); (Dinkova et al., 2000). En animales, el ensamblaje de eIF4F es inhibido por una familia de proteínas de unión a eIF4E, 4E-BPs. Las 4E-BPs comparten un motivo de unión a eIF4E común con eIF4G, YXXXXLØ (donde X es cualquier aminoácido y Ø un aminoácido hidrofóbico) por lo cual compiten con este secuestrando a eIF4E de la traducción (Raught and Gingras, 2007). En los últimos años, se han encontrado proteínas de unión a eIF4E que no pertenecen a la familia de 4E-BPs, pero funcionan de manera similar a estas impidiendo la interacción de eIF4E con eIF4G. Por otro lado, con el avance de las técnicas de microscopía actual se ha encontrado que los mRNAs se encuentran localizados en el citoplasma en grandes complejos ribonucleoproteínicos como los cuerpos P ó gránulos de estrés si no se requiere de su traducción, o en poliribosomas si son traduccionalmente activos. El factor eIF4E y sus homólogos, así como las proteínas que interaccionan con estos modulan el tránsito de mRNAs del núcleo al citoplasma y a los RNPs específicos acorde a las necesidades de la célula (Sonenberg and Hinnebush, 2007). En plantas, no se han encontrado proteínas 4E-BPs, pero se han reportado algunas que poseen el motivo de unión YXXXXLØ y son capaces de interaccionar con eIF4E o eIFiso4E (Freire et al., 2000); (Freire, 2005). Sin embargo, de estas, no se conoce cuál es su papel en la regulación de la actividad o formación de los complejos eIF4F/eIF(iso)4F. Recientemente, en el laboratorio caracterizamos a los complejos eIF4F y eIF(iso)4F a 0 y 24 h de germinación de maíz, encontrando además de eIF4E/eIF(iso)4E y eIF4G/eIF(iso)4G, otras proteínas cuya presencia era similar o diferencial para los dos estados estudiados. Varias de estas proteínas son también factores de traducción que comúnmente se encuentran en los complejos de inicio de la traducción, pero otras como las proteínas de choque térmico HSP101, HSP70, la RNA polimerasa RNA dependiente involucrada en la vía de RNA interferente en plantas, LBL1, y la lipoxigenasa involucrada en germinación y respuesta a patógenos, LOX1, podrían tener un papel regulador específico para la traducción durante la germinación. La función de HSPs en la traducción ha sido estudiada en plantas y otros organismos, encontrándose que estas pueden actuar como activadores o inhibidores de la traducción (Wells et al., 1998); (Cuesta et al., 2000). Por otra parte encontramos que eIF(iso)4E es capaz de traducir selectivamente ciertos mRNAs (Dinkova et al., 2003) y su silenciamiento en los callos embriogénicos de maíz aparentemente inhibe la regeneración de plántulas. Recientemente, se reportó que eIF4E, mRNAs, y proteínas particulares de los cuerpos P y gránulos de estrés en plantas muestran una co-localización difrencial en células de plantas que han sido sometidas a estrés por calor o por hipoxia (Weber et al., 2008). En el presente proyecto nos proponemos profundizar en el papel de las proteínas que interaccionan con los complejos eIF4F y eIF(iso)4F. Se estudiará el papel de ZmHSP101 y ZmHSP70 como reguladores de la traducción en sistemas in vitro utilizando mRNAs reporteros y el grupo de mRNAs almacenados en la semilla de maíz. Asimismo, se determinará la especificidad de la interacción de estas proteínas con eIF4E, eIF(iso)4E u otro componente de los complejos eIF4F/eIF(iso)4F. Por otra parte, se identificarán las proteínas diferenciales en complejos de unión a cap donde alguna de las isoformas eIF4E está ausente (mutantes disponibles de Arabidopsis thaliana) para comprobar si alguna de ellas coincide con las reportadas en ejes embrionarios de maíz. En trabajos previos se ha tratado de obtener tejidos de maíz con eIF(iso)4E silenciado por la tecnología del RNA interferente. En los callos embriogénicos transformados se observó una reducción en los niveles de regeneración de plántulas, a pesar de que el silenciamiento fue parcial (De la Torre-Díaz, 2006). Por otra parte entre las proteínas identificadas en el complejo eIF(iso)4F se encontró LBL1, una proteína importante en la vía de los RNAs pequeños en maíz (Juarez et al., 2004). Esto podría indicar que eIF(iso)4E se encuentra relacionado con la maquinaria de RNAi a nivel de callos embriogénicos y a su vez participa de alguna manera en lel proceso de embriogénesis somática de maíz. Por ello, en el presente proyecto también nos proponemos comenzar a abordar la relación de los factores eIF4E con la maquinaria de RNA interferente utilizando como modelo experimental los callos embriogénicos de maíz. REFERENCIAS: Browning, K. S., 2004. Plant translation initiation factors: it is not easy to be green. Biochemical Society Transactions. 32, 589-591. Cuesta, R., et al., 2000. Chaperone hsp27 inhibits translation during heat shock by binding eIF4G and facilitating dissociation of cap-initiation complexes. Genes Dev. 14, 1460-1470. De la Torre-Díaz, S., Establecimiento del sistema de RNA interferente para el silenciamiento del gen que codifica al factor de iniciación de la traducción eIFiso4E en maíz. Bioquímica, Facultad de Química, Vol. Lic. Q.F.B. Universidad Nacional Autónoma de México, México DF, 2006. Dinkova, T. D., et al., 2000. Expression of maize eukaryotic initiation factor (eIF) iso4E is regulated at the translational level. Biochem. J. 351, 825-831. Dinkova, T. D., et al., Translational control by differential CAP-dependency in selected subpopulations of maize stored mRNAs. In: G. Nicolas, et al., Eds.), The Biology of Seeds: Recent Research Advances. CAB International, 2003, pp. 181-189. Dinkova, T. D., Sanchez de Jimenez, E., 1999. Differential expression and regulation of translation initiation factors -4E and -iso4E during maize germination. Physiol. Plant. 107, 419-425. Freire, M. A., 2005. Translation initiation factor (iso) 4E interacts with BTF3, the beta subunit of the nascent polypeptide-associated complex. Gene. 345, 271-7. Freire, M. A., et al., 2000. Plant lipoxygenase 2 is a translation initiation factor-4E-binding protein. Plant Mol Biol. 44, 129-40. Hershey, J. W. B., Merrick, W. C., Pathway and mechanism of initiation of protein synthesis. In: N. Sonenberg, et al., Eds.), Translational Control of Gene Expression. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, 2000, pp.

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

handle: 255922da271f75e3

harvesting_date: 2019-11-14 12:26:40.706

856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

license_url: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es

license_type: by

No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Papel de las proteínas que interaccionan con los complejos de unión a cap (eIF4F/eIFiso4F) en la regulación de la traducción en plantas

Facultad de Química, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Facultad de Química, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Papel de las proteínas que interaccionan con los complejos de unión a cap (eIF4F/eIFiso4F) en la regulación de la traducción en plantas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Papel de las proteínas que interaccionan con los complejos de unión a cap (eIF4F/eIFiso4F) en la regulación de la traducción en plantas
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Tzvetanka Dimitrova Dinkova
Fecha
2009
Descripción
La expresión genética es regulada a nivel de transcripción, procesamiento post-transcripcional, traducción del mRNA maduro y modificaciones post traduccionales. El control traduccional consiste en modular la eficiencia de traducción de un mRNA en la ausencia de cambios en el nivel celular de este (Hershey and Merrick, 2000). Este tipo de regulación proporciona una vía precisa, inmediata y energéticamente eficiente para inducir cambios en el patrón de proteínas celulares en respuesta a condiciones específicas del desarrollo, estrés, cambios hormonales, nutricionales y otros. La mayoría de los mecanismos de control traduccional ocurre a nivel de inicio de la traducción, etapa en la cual el mRNA debe ser reconocido por las subunidades ribosomales y por el tRNA portador de la metionina que corresponde al codón de inicio AUG del marco abierto de lectura (Pestova et al., 2007). En eucariontes este reconocimiento es ayudado por muchos factores protéicos (factores de inicio de la traducción) cuya actividad está sujeta a una estricta regulación. Uno de los mecanismos de regulación traduccional es mediado por el factor de inicio de la traducción eIF4E que reconoce la estructura CAP (m7GpppN) en el extremo 5’ del mRNA. Este factor interacciona con el factor eIF4G para formar el complejo eIF4F que será capaz de reclutar a los mRNAs para la traducción. En plantas, al igual que en otros organismos, existen múltiples miembros de la familia eIF4E (Joshi et al., 2005), encontrándose su presencia en dos complejos diferentes de unión a CAP, eIF4F y eIF(iso)4F (Browning, 2004). Estudios sobre su expresión indican que eIFiso4F se encuentra elevado en etapas tempranas de la germinación de maíz, mientras que eIF4F incrementa sus niveles después de la protrusión de la radícula y durante el estado vegetativo de la planta (Dinkova and Sanchez de Jimenez, 1999); (Dinkova et al., 2000). En animales, el ensamblaje de eIF4F es inhibido por una familia de proteínas de unión a eIF4E, 4E-BPs. Las 4E-BPs comparten un motivo de unión a eIF4E común con eIF4G, YXXXXLØ (donde X es cualquier aminoácido y Ø un aminoácido hidrofóbico) por lo cual compiten con este secuestrando a eIF4E de la traducción (Raught and Gingras, 2007). En los últimos años, se han encontrado proteínas de unión a eIF4E que no pertenecen a la familia de 4E-BPs, pero funcionan de manera similar a estas impidiendo la interacción de eIF4E con eIF4G. Por otro lado, con el avance de las técnicas de microscopía actual se ha encontrado que los mRNAs se encuentran localizados en el citoplasma en grandes complejos ribonucleoproteínicos como los cuerpos P ó gránulos de estrés si no se requiere de su traducción, o en poliribosomas si son traduccionalmente activos. El factor eIF4E y sus homólogos, así como las proteínas que interaccionan con estos modulan el tránsito de mRNAs del núcleo al citoplasma y a los RNPs específicos acorde a las necesidades de la célula (Sonenberg and Hinnebush, 2007). En plantas, no se han encontrado proteínas 4E-BPs, pero se han reportado algunas que poseen el motivo de unión YXXXXLØ y son capaces de interaccionar con eIF4E o eIFiso4E (Freire et al., 2000); (Freire, 2005). Sin embargo, de estas, no se conoce cuál es su papel en la regulación de la actividad o formación de los complejos eIF4F/eIF(iso)4F. Recientemente, en el laboratorio caracterizamos a los complejos eIF4F y eIF(iso)4F a 0 y 24 h de germinación de maíz, encontrando además de eIF4E/eIF(iso)4E y eIF4G/eIF(iso)4G, otras proteínas cuya presencia era similar o diferencial para los dos estados estudiados. Varias de estas proteínas son también factores de traducción que comúnmente se encuentran en los complejos de inicio de la traducción, pero otras como las proteínas de choque térmico HSP101, HSP70, la RNA polimerasa RNA dependiente involucrada en la vía de RNA interferente en plantas, LBL1, y la lipoxigenasa involucrada en germinación y respuesta a patógenos, LOX1, podrían tener un papel regulador específico para la traducción durante la germinación. La función de HSPs en la traducción ha sido estudiada en plantas y otros organismos, encontrándose que estas pueden actuar como activadores o inhibidores de la traducción (Wells et al., 1998); (Cuesta et al., 2000). Por otra parte encontramos que eIF(iso)4E es capaz de traducir selectivamente ciertos mRNAs (Dinkova et al., 2003) y su silenciamiento en los callos embriogénicos de maíz aparentemente inhibe la regeneración de plántulas. Recientemente, se reportó que eIF4E, mRNAs, y proteínas particulares de los cuerpos P y gránulos de estrés en plantas muestran una co-localización difrencial en células de plantas que han sido sometidas a estrés por calor o por hipoxia (Weber et al., 2008). En el presente proyecto nos proponemos profundizar en el papel de las proteínas que interaccionan con los complejos eIF4F y eIF(iso)4F. Se estudiará el papel de ZmHSP101 y ZmHSP70 como reguladores de la traducción en sistemas in vitro utilizando mRNAs reporteros y el grupo de mRNAs almacenados en la semilla de maíz. Asimismo, se determinará la especificidad de la interacción de estas proteínas con eIF4E, eIF(iso)4E u otro componente de los complejos eIF4F/eIF(iso)4F. Por otra parte, se identificarán las proteínas diferenciales en complejos de unión a cap donde alguna de las isoformas eIF4E está ausente (mutantes disponibles de Arabidopsis thaliana) para comprobar si alguna de ellas coincide con las reportadas en ejes embrionarios de maíz. En trabajos previos se ha tratado de obtener tejidos de maíz con eIF(iso)4E silenciado por la tecnología del RNA interferente. En los callos embriogénicos transformados se observó una reducción en los niveles de regeneración de plántulas, a pesar de que el silenciamiento fue parcial (De la Torre-Díaz, 2006). Por otra parte entre las proteínas identificadas en el complejo eIF(iso)4F se encontró LBL1, una proteína importante en la vía de los RNAs pequeños en maíz (Juarez et al., 2004). Esto podría indicar que eIF(iso)4E se encuentra relacionado con la maquinaria de RNAi a nivel de callos embriogénicos y a su vez participa de alguna manera en lel proceso de embriogénesis somática de maíz. Por ello, en el presente proyecto también nos proponemos comenzar a abordar la relación de los factores eIF4E con la maquinaria de RNA interferente utilizando como modelo experimental los callos embriogénicos de maíz. REFERENCIAS: Browning, K. S., 2004. Plant translation initiation factors: it is not easy to be green. Biochemical Society Transactions. 32, 589-591. Cuesta, R., et al., 2000. Chaperone hsp27 inhibits translation during heat shock by binding eIF4G and facilitating dissociation of cap-initiation complexes. Genes Dev. 14, 1460-1470. De la Torre-Díaz, S., Establecimiento del sistema de RNA interferente para el silenciamiento del gen que codifica al factor de iniciación de la traducción eIFiso4E en maíz. Bioquímica, Facultad de Química, Vol. Lic. Q.F.B. Universidad Nacional Autónoma de México, México DF, 2006. Dinkova, T. D., et al., 2000. Expression of maize eukaryotic initiation factor (eIF) iso4E is regulated at the translational level. Biochem. J. 351, 825-831. Dinkova, T. D., et al., Translational control by differential CAP-dependency in selected subpopulations of maize stored mRNAs. In: G. Nicolas, et al., Eds.), The Biology of Seeds: Recent Research Advances. CAB International, 2003, pp. 181-189. Dinkova, T. D., Sanchez de Jimenez, E., 1999. Differential expression and regulation of translation initiation factors -4E and -iso4E during maize germination. Physiol. Plant. 107, 419-425. Freire, M. A., 2005. Translation initiation factor (iso) 4E interacts with BTF3, the beta subunit of the nascent polypeptide-associated complex. Gene. 345, 271-7. Freire, M. A., et al., 2000. Plant lipoxygenase 2 is a translation initiation factor-4E-binding protein. Plant Mol Biol. 44, 129-40. Hershey, J. W. B., Merrick, W. C., Pathway and mechanism of initiation of protein synthesis. In: N. Sonenberg, et al., Eds.), Translational Control of Gene Expression. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, 2000, pp.
Tema
Biología molecular; Bioquímica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN204309

Enlaces