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561.#.#.u: http://www.iztacala.unam.mx/

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: article

336.#.#.3: Artículo de Investigación

336.#.#.a: Artículo

351.#.#.6: https://revistas.unam.mx/index.php/biocyt

351.#.#.b: BIOCYT. Biología, Ciencia y Tecnología

351.#.#.a: Artículos

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270.1.#.p: Revistas UNAM. Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM en revistas@unam.mx

590.#.#.c: Open Journal Systems (OJS)

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://revistas.unam.mx/catalogo/

883.#.#.a: Revistas UNAM

590.#.#.a: Coordinación de Difusión Cultural

883.#.#.1: https://www.publicaciones.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: https://revistas.unam.mx/index.php/biocyt/article/view/76101/67164

100.1.#.a: Ospina Bedolla, Maicol

524.#.#.a: Ospina Bedolla, Maicol (2012). MODELACIÓN POR COMPARACIÓN Y ACOPLAMIENTO MULTIMÉRICO DE LA PROTEÍNA EXTERIOR PEQUEÑA DE LA CÁPSIDE DEL BACTERIÓFAGO IME08. BIOCYT Biología Ciencia y Tecnología; Vol. 5, 2012. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/4149822

245.1.0.a: MODELACIÓN POR COMPARACIÓN Y ACOPLAMIENTO MULTIMÉRICO DE LA PROTEÍNA EXTERIOR PEQUEÑA DE LA CÁPSIDE DEL BACTERIÓFAGO IME08

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Estudios Superiores Iztacala, UNAM

264.#.0.c: 2012

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653.#.#.a: Proteína exterior pequeña; modelación por comparación; cápside; bacteriófago; acoplamiento; trimerización

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de esta obra pertenece a las instituciones editoras. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY-NC-ND 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio del correo electrónico hvazquez@unam.mx

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520.3.#.a: The small outer capsid protein plays a stabilizing role in the viral assembly, adhering to thecapsid during the later stages of maturation. This protein acts as glue among adjacentcapsomers, protecting the virus against extreme changes. The small outer capsid protein of thebacteriophage IME08 was modelled using structural protein homology. A trimeric proteindocking was developed with the best-scored model and important sites of the moleculesinterfaces were identified. It was used the Swiss Model platform for developing the proteinstructure. Reliability was assessed by the QMEAN, Verify3D and ERRAT indices. The quality ofthe whole model was verified by Ramachandran plot and the trimerization model wasperformed on the platform ClusPro 2.0 Protein-Protein Docking. The structure obtained has areliability estimator QMEANscore4 of 0.769, rating it as a suitable model. The Z-Score QMEANvalue was 0.133, showing that the obtained model is not different from the experimentalstructures stored in PDB database. The estimators and the Ramachandran plot evaluatedpositively the model. Finally we identified a loop between two secondary structures as animportant site of the interaction of small outer capsid proteins, indicating that from residues 35to 41 are relevant in the trimerization process.

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doi: https://doi.org/10.22201/fesi.20072082.2012.5.76101

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No entro en nada

No entro en nada 2

Artículo

MODELACIÓN POR COMPARACIÓN Y ACOPLAMIENTO MULTIMÉRICO DE LA PROTEÍNA EXTERIOR PEQUEÑA DE LA CÁPSIDE DEL BACTERIÓFAGO IME08

Ospina Bedolla, Maicol

Facultad de Estudios Superiores Iztacala, UNAM, publicado en BIOCYT. Biología, Ciencia y Tecnología, y cosechado de Revistas UNAM

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Cita

Ospina Bedolla, Maicol (2012). MODELACIÓN POR COMPARACIÓN Y ACOPLAMIENTO MULTIMÉRICO DE LA PROTEÍNA EXTERIOR PEQUEÑA DE LA CÁPSIDE DEL BACTERIÓFAGO IME08. BIOCYT Biología Ciencia y Tecnología; Vol. 5, 2012. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/4149822

Descripción del recurso

Autor(es)
Ospina Bedolla, Maicol
Tipo
Artículo de Investigación
Área del conocimiento
Biología y Química
Título
MODELACIÓN POR COMPARACIÓN Y ACOPLAMIENTO MULTIMÉRICO DE LA PROTEÍNA EXTERIOR PEQUEÑA DE LA CÁPSIDE DEL BACTERIÓFAGO IME08
Fecha
2020-06-17
Resumen
The small outer capsid protein plays a stabilizing role in the viral assembly, adhering to thecapsid during the later stages of maturation. This protein acts as glue among adjacentcapsomers, protecting the virus against extreme changes. The small outer capsid protein of thebacteriophage IME08 was modelled using structural protein homology. A trimeric proteindocking was developed with the best-scored model and important sites of the moleculesinterfaces were identified. It was used the Swiss Model platform for developing the proteinstructure. Reliability was assessed by the QMEAN, Verify3D and ERRAT indices. The quality ofthe whole model was verified by Ramachandran plot and the trimerization model wasperformed on the platform ClusPro 2.0 Protein-Protein Docking. The structure obtained has areliability estimator QMEANscore4 of 0.769, rating it as a suitable model. The Z-Score QMEANvalue was 0.133, showing that the obtained model is not different from the experimentalstructures stored in PDB database. The estimators and the Ramachandran plot evaluatedpositively the model. Finally we identified a loop between two secondary structures as animportant site of the interaction of small outer capsid proteins, indicating that from residues 35to 41 are relevant in the trimerization process.
Tema
Proteína exterior pequeña; modelación por comparación; cápside; bacteriófago; acoplamiento; trimerización
Idioma
spa
ISSN
ISSN electrónico: 2007-2082

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