La prefenato deshidrogenasa de E. coli como reportero de plegamiento de proteínas
Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Biotecnología y Ciencias Agropecuarias
336.#.#.b: other
336.#.#.3: Registro de colección de proyectos
336.#.#.a: Registro de colección universitaria
351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales
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270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx
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270.1.#.d: México
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100.1.#.a: Joel Osuna Quintero
524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "La prefenato deshidrogenasa de E. coli como reportero de plegamiento de proteínas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
720.#.#.a: Joel Osuna Quintero
245.1.0.a: La prefenato deshidrogenasa de E. coli como reportero de plegamiento de proteínas
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Instituto de Biotecnología, UNAM
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264.#.1.c: 2009
307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491
653.#.#.a: Ingeniería de proteínas; Bioquímica
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: La enzima prefenato deshidrogenasa se encuentra, de manera natural, formando una proteína bifuncional con la enzima corismato mutasa. Hemos encontrado que cuando la prefenato deshidrogenasa se fusiona en su amino terminal a una proteína marginalmente estable tiende a formar cuerpos de inclusión en el citoplasma de la bacteria. Este hecho limita la participación de la prefenato deshidrogenasa en la producción de tirosina, impidiendose el crecimiento de bacterias que carecen de la capacidad de sintetizar este aminoácido. En el presente proyecto pretendemos demostrar que la tendencia a agregarse de la prefenato deshidrogenasa puede ser una herramienta útil en el estudio de la relación estructura-función de proteínas: 1. puede utilizarse para mejorar la estabilidad de proteínas. 2. puede ayudar a identificar variantes estables de bancos de proteínas no naturales, como las producidas al mezclar azarosamente modulos estructurales o mezclas de elementos de estructura secundaria. 3. puede ayudar a identificar la ruta mas favorable de plegamiento de aquellas parejas de proteínas que contienen un alto grado de homología en secuencia de aminoácidos y que presentan diferente estructura tridimensional. Finalmente, los resultados obtenidos se contrastarán con estrategias de promoción de estabilidad aparentemente utilizada por proteínas reporteras como la CAT.
046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706
264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "La prefenato deshidrogenasa de E. coli como reportero de plegamiento de proteínas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.