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720.#.#.a: Joel Osuna Quintero

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041.#.7.h: spa

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No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

La prefenato deshidrogenasa de E. coli como reportero de plegamiento de proteínas

Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Instituto de Biotecnología, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "La prefenato deshidrogenasa de E. coli como reportero de plegamiento de proteínas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
La prefenato deshidrogenasa de E. coli como reportero de plegamiento de proteínas
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Joel Osuna Quintero
Fecha
2009
Descripción
La enzima prefenato deshidrogenasa se encuentra, de manera natural, formando una proteína bifuncional con la enzima corismato mutasa. Hemos encontrado que cuando la prefenato deshidrogenasa se fusiona en su amino terminal a una proteína marginalmente estable tiende a formar cuerpos de inclusión en el citoplasma de la bacteria. Este hecho limita la participación de la prefenato deshidrogenasa en la producción de tirosina, impidiendose el crecimiento de bacterias que carecen de la capacidad de sintetizar este aminoácido. En el presente proyecto pretendemos demostrar que la tendencia a agregarse de la prefenato deshidrogenasa puede ser una herramienta útil en el estudio de la relación estructura-función de proteínas: 1. puede utilizarse para mejorar la estabilidad de proteínas. 2. puede ayudar a identificar variantes estables de bancos de proteínas no naturales, como las producidas al mezclar azarosamente modulos estructurales o mezclas de elementos de estructura secundaria. 3. puede ayudar a identificar la ruta mas favorable de plegamiento de aquellas parejas de proteínas que contienen un alto grado de homología en secuencia de aminoácidos y que presentan diferente estructura tridimensional. Finalmente, los resultados obtenidos se contrastarán con estrategias de promoción de estabilidad aparentemente utilizada por proteínas reporteras como la CAT.
Tema
Ingeniería de proteínas; Bioquímica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN206509

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