dor_id: 1500957

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN203311

100.1.#.a: Diego González Halphen

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Interacciones entre las subunidades que forman el brazo periférico de la ATP sintasa mitocondrial de las algas clorofíceas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Diego González Halphen

245.1.0.a: Interacciones entre las subunidades que forman el brazo periférico de la ATP sintasa mitocondrial de las algas clorofíceas

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Instituto de Fisiología Celular, UNAM

264.#.0.c: 2011

264.#.1.c: 2011

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Bioquímica; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2011, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Dos organismos modelo serán utilizados en este proyecto: (i) el alga verde Chlamydomonas reinhardtii, cuyos genomas mitocondrial, cloroplastídico y nuclear se han secuenciado en su totalidad y que es un sistema con el cual se pueden realizar estudios de genética mitocondrial. (ii) el alga incolora Polytomella sp., un pariente cercano de Chlamydomonas con el cual se pueden aislar fácilmente mitocondrias intactas y llevar a cabo experimentos bioquímicos de los complejos participantes en la fosforilación oxidativa. Este proyecto está encaminado a entender la biogénesis, la función y la regulación de los complejos mitocondriales, en particular, la estructura y función del complejo V o ATP sintasa. En trabajos anteriores, caracterizamos varios complejos mitocondriales de estas algas. Encontramos que la ATP sintasa mitocondrial es un complejo dimérico estable, con una masa molecular de alrededor de 1,600,000 Da. Estudios del genoma del alga verde Chlamydomonas y estudios bioquímicos, nos llevaron a concluir que las regiones rotatorias y catalíticas de la enzima se encuentran conservada en estos organismos. Así, el complejo de la ATP sintasa de algas contiene a las subunidades catalíticas alfa y beta, a los constituyentes del brazo central gamma, delta y épsilon, a los componentes membranales clásicos (a la subunidad "a" y al oligómero de subunidades "c"), así como a la proteína OSCP (proteína que confiere sensibilidad al inhibidor OSCP). Sin embargo, la enzima carece de los otros componentes clásicos de la mayoría de las ATP sintasas mitocondriales (subunidades b, d, g, h, F6, A6L y IF1) y en su lugar, contiene 9 polipéptidos, que no se habían caracterizado previamente, y que denominamos ASA1 hasta ASA9 (ASA por las siglas del inglés de ATP Synthase Associated). Propusimos que estas subunidades forman el brazo periférico de la enzima y también, que alguna(s) de ella(s) podría(n) estar involucradas en estabilizar a la enzima dimérica. Utilizando diferentes estrategias experimentales, hemos caracterizado ulteriormente a la enzima, proponiendo un modelo de la cercanía topológica de las diferentes subunidades y modelos estructurales basados en estudios de SAXS (dispersión de rayos X de ángulo pequeño) y de microscopía electrónica. Por otra parte, caracterizamos funcionalmente a la enzima, encontrando que la actividad de hidrólisis de ATP se incrementa más de 200 veces en presencia de detergentes no iónicos. En el presente proyecto, deseamos seguir caracterizando a la ATP sintasa mitocondrial de las algas clorofíceas, con el fin de generar un modelo más detallado de cómo interaccionan las subunidades ASA entre sí, y conocer más de sus características cinéticas. Llevaremos a cabo estudios con las subunidades recombinantes purificadas después de expresarlas en sistemas bacterianos o de levadura. Estudiaremos la interacción entre las diversas subunidades ASA y con las subunidades ortodoxas de la ATP sintasa (en particular, con OSCP). También deseamos estudiar algunos aspectos de la biogénesis del complejo. Esta ATP sintasa, a diferencia de todas las ATP sintasas mitocondriales en otros eucariontes, se encuentra codificada en su totalidad en el genoma nuclear. En general, en la gran mayoría de los genomas mitocondriales, se encuentran presentes al menos tres genes que codifican para subunidades de la ATP sintasa, los genes atp6, atp8 y atp9. En contraste, en las algas clorofíceas ninguno de los genes que codifican para subunidades de la ATP sintasa se encuentra en el genoma mitocondrial. Esto indica que todas las subunidades que constituyen a las ATP sintasas de las algas clorofíceas son sintetizadas en ribosomas citosólicos e importadas al interior de la mitocondria. Estudiaremos la biogénesis de algunas de las proteínas que conforman a la ATP sintasa de las algas clorofíceas, con el fin de conocer más acerca de su procesamiento y del mecanismo de importación de las mismas. Finalmente, utilizando técnicas de RNA de interferencia, generaremos mutantes deficientes en la expresión de algunas de las subunidades ASA en Chlamydomonas reinhardtii, con el fin de conocer como la ausencia de éstas subunidades afecta la estructura y función de la ATP sintasa.

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

handle: 00c687c2b3caae14

harvesting_date: 2019-11-14 12:26:40.706

856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

license_url: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es

license_type: by

No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Interacciones entre las subunidades que forman el brazo periférico de la ATP sintasa mitocondrial de las algas clorofíceas

Instituto de Fisiología Celular, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Instituto de Fisiología Celular, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Interacciones entre las subunidades que forman el brazo periférico de la ATP sintasa mitocondrial de las algas clorofíceas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Interacciones entre las subunidades que forman el brazo periférico de la ATP sintasa mitocondrial de las algas clorofíceas
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Diego González Halphen
Fecha
2011
Descripción
Dos organismos modelo serán utilizados en este proyecto: (i) el alga verde Chlamydomonas reinhardtii, cuyos genomas mitocondrial, cloroplastídico y nuclear se han secuenciado en su totalidad y que es un sistema con el cual se pueden realizar estudios de genética mitocondrial. (ii) el alga incolora Polytomella sp., un pariente cercano de Chlamydomonas con el cual se pueden aislar fácilmente mitocondrias intactas y llevar a cabo experimentos bioquímicos de los complejos participantes en la fosforilación oxidativa. Este proyecto está encaminado a entender la biogénesis, la función y la regulación de los complejos mitocondriales, en particular, la estructura y función del complejo V o ATP sintasa. En trabajos anteriores, caracterizamos varios complejos mitocondriales de estas algas. Encontramos que la ATP sintasa mitocondrial es un complejo dimérico estable, con una masa molecular de alrededor de 1,600,000 Da. Estudios del genoma del alga verde Chlamydomonas y estudios bioquímicos, nos llevaron a concluir que las regiones rotatorias y catalíticas de la enzima se encuentran conservada en estos organismos. Así, el complejo de la ATP sintasa de algas contiene a las subunidades catalíticas alfa y beta, a los constituyentes del brazo central gamma, delta y épsilon, a los componentes membranales clásicos (a la subunidad "a" y al oligómero de subunidades "c"), así como a la proteína OSCP (proteína que confiere sensibilidad al inhibidor OSCP). Sin embargo, la enzima carece de los otros componentes clásicos de la mayoría de las ATP sintasas mitocondriales (subunidades b, d, g, h, F6, A6L y IF1) y en su lugar, contiene 9 polipéptidos, que no se habían caracterizado previamente, y que denominamos ASA1 hasta ASA9 (ASA por las siglas del inglés de ATP Synthase Associated). Propusimos que estas subunidades forman el brazo periférico de la enzima y también, que alguna(s) de ella(s) podría(n) estar involucradas en estabilizar a la enzima dimérica. Utilizando diferentes estrategias experimentales, hemos caracterizado ulteriormente a la enzima, proponiendo un modelo de la cercanía topológica de las diferentes subunidades y modelos estructurales basados en estudios de SAXS (dispersión de rayos X de ángulo pequeño) y de microscopía electrónica. Por otra parte, caracterizamos funcionalmente a la enzima, encontrando que la actividad de hidrólisis de ATP se incrementa más de 200 veces en presencia de detergentes no iónicos. En el presente proyecto, deseamos seguir caracterizando a la ATP sintasa mitocondrial de las algas clorofíceas, con el fin de generar un modelo más detallado de cómo interaccionan las subunidades ASA entre sí, y conocer más de sus características cinéticas. Llevaremos a cabo estudios con las subunidades recombinantes purificadas después de expresarlas en sistemas bacterianos o de levadura. Estudiaremos la interacción entre las diversas subunidades ASA y con las subunidades ortodoxas de la ATP sintasa (en particular, con OSCP). También deseamos estudiar algunos aspectos de la biogénesis del complejo. Esta ATP sintasa, a diferencia de todas las ATP sintasas mitocondriales en otros eucariontes, se encuentra codificada en su totalidad en el genoma nuclear. En general, en la gran mayoría de los genomas mitocondriales, se encuentran presentes al menos tres genes que codifican para subunidades de la ATP sintasa, los genes atp6, atp8 y atp9. En contraste, en las algas clorofíceas ninguno de los genes que codifican para subunidades de la ATP sintasa se encuentra en el genoma mitocondrial. Esto indica que todas las subunidades que constituyen a las ATP sintasas de las algas clorofíceas son sintetizadas en ribosomas citosólicos e importadas al interior de la mitocondria. Estudiaremos la biogénesis de algunas de las proteínas que conforman a la ATP sintasa de las algas clorofíceas, con el fin de conocer más acerca de su procesamiento y del mecanismo de importación de las mismas. Finalmente, utilizando técnicas de RNA de interferencia, generaremos mutantes deficientes en la expresión de algunas de las subunidades ASA en Chlamydomonas reinhardtii, con el fin de conocer como la ausencia de éstas subunidades afecta la estructura y función de la ATP sintasa.
Tema
Bioquímica; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN203311

Enlaces