dor_id: 1501014

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN205109

100.1.#.a: Martha Patricia Coello Coutiño

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Interacción del complejo SnRK1 y los gránulos de almidón: papel del dominio de unión a glucógeno (GBD) presente en las subunidades regulatorias beta", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Martha Patricia Coello Coutiño

245.1.0.a: Interacción del complejo SnRK1 y los gránulos de almidón: papel del dominio de unión a glucógeno (GBD) presente en las subunidades regulatorias beta

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM

264.#.0.c: 2009

264.#.1.c: 2009

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Bioquímica y biología molecular de plantas; Bioquímica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: El fósforo (P) es uno de los macronutrimentos más importantes para el crecimiento y desarrollo de las plantas, por lo que su ausencia reduce significativamente la productividad de todos los cultivos. En los suelos, el P puede formar parte de diferentes compuestos químicos, de los cuales las plantas solo asimilan la fracción que se encuentra como anión ortofosfato (Pi). De esta manera, aún cuando las concentraciones de P en el suelo pueden llegar a ser altas, la forma asimilable rara vez es suficiente para garantizar el crecimiento adecuado de los cultivos. De manera natural, algunas plantas han desarrollado adaptaciones morfológicas y bioquímicas que les permiten mantener sus procesos vitales aún cuando las concentraciones de Pi no son suficientes. Para poder hacer esto, necesitan adaptar su metabolismo a las condiciones energéticas existentes. Nuestro grupo de trabajo se ha enfocado en la caracterización de los mecanismos de transducción de señales que pudieran regular esos cambios. Hemos identificado a una familia de proteinas cinasas, denominadas SnRK1 que son reguladas en condiciones de deficiencia de fosfato. Los ortólogos de esta cinasa en células animales, han sido denominados sensores energéticos, pues ayudan a ajustar el metabolismo de acuerdo con la disponibilidad de ATP. Dado que la deficiencia de Pi reduce los niveles de ATP, suponemos que en células vegetales las SnRK1 también participan en regular algunos de los cambios metabólicos que esta condición induce. Las SnRK1 están compuestas por una subunidad catalítica y dos subunidades regulatorias. Las subunidades regulatorias tienen diferentes funciones. Las subunidades tipo gama interaccionan con la subunidad catalítica y regulan su actividad, mientras que las subunidades tipo beta dirigen al complejo a los blancos específicos. Una característica importante en las subunidades beta, es la presencia de un dominio de unión a glucógeno (GBD) y que en plantas se postula que pueda unir almidón. En Arabidopsis thaliana cada una de estas subunidades pertenece a una pequeña familia génica, lo que sugiere la formación de distintos complejos. Resultados obtenidos en nuestro laboratorio indican que los complejos formados por la subunidad catalítica KIN10 se activan durante la deficiencia de fosfato, mientras que los formados por la subunidad catalítica KIN11 son degradados. La obtención y análisis de mutantes en la subunidad KIN10 ha corroborado la importancia de esta proteína en el metabolismo de carbohidratos ya que estos mutantes presentan menor capacidad para degradar almidón. Una de las subunidades regulatorias asociadas a KIN10 es la proteína beta-gama. Esta subunidad forma parte de las subunidades regulatorias tipo beta que tienen un dominio GBD en su estructura. Datos preliminares han indicado que tanto la subunidad catalítica KIN10 como la beta-gama están unidas a los gránulos de almidón. Por lo expuesto anteriormente, el objetivo que se plantea en el presente proyecto es determinar si el dominio GBD presente en las subunidades beta tiene la capacidad de unir al almidón y de esta forma dirigir al complejo a los gránulos. Además investigaremos si algunas proteínas que se unen al almidón y cuya función puede ser crítica para su metabolismo (síntesis y/o degradación), son blanco específico de las SnRK1.

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

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