dor_id: 4119941
506.#.#.a: Público
590.#.#.d: Los artículos enviados a TIP Revista especializada en ciencias químico-biológicas se juzgan por medio de un proceso de revisión por pares
510.0.#.a: Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología (CONACyT), Sistema Regional de Información en Línea para Revistas Científicas de América Latina, el Caribe, España y Portugal (Latindex) Scientific Electronic Library Online (SciELO), La Red de Revistas Científicas de América Latina y el Caribe, España y Portugal (Redalyc), Directory of Open Access Journals (DOAJ), Web Of Science (WoS), EBSCO, Medigraphic, Indice de Revistas Latinoamericanas en Ciencias (Periódica)
561.#.#.u: https://www.zaragoza.unam.mx/
650.#.4.x: Biología y Química
336.#.#.b: article
336.#.#.3: Artículo de Investigación
336.#.#.a: Artículo
351.#.#.6: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index
351.#.#.b: TIP Revista especializada en Ciencias Químico-Biológicas
351.#.#.a: Artículos
harvesting_group: RevistasUNAM
270.1.#.p: Revistas UNAM. Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM en revistas@unam.mx
590.#.#.c: Open Journal Systems (OJS)
270.#.#.d: MX
270.1.#.d: México
590.#.#.b: Concentrador
883.#.#.u: http://www.revistas.unam.mx/front/
883.#.#.a: Revistas UNAM
590.#.#.a: Coordinación de Difusión Cultural, UNAM
883.#.#.1: https://www.publicaciones.unam.mx/
883.#.#.q: Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM
850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México
856.4.0.u: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/183/189
100.1.#.a: Osuna Amarillas, Pablo Sergio; Rouzaud Sandez, Ofelia; Higuera Barraza, Odilia Azucena; Arias Moscoso, Joe Luis; López Mata, Marco Antonio; Campos García, Julio César; Valdez Melchor, Ramón Gertrudis
524.#.#.a: Osuna Amarillas, Pablo Sergio, et al. (2019). Hydrophobic interaction chromatography as separation method of alkaline proteases from viscera of Scomberomorus sierra. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 22, 2019. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/4119941
245.1.0.a: Hydrophobic interaction chromatography as separation method of alkaline proteases from viscera of Scomberomorus sierra
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM
264.#.0.c: 2019
264.#.1.c: 2019-07-23
653.#.#.a: Chymotrypsin; hydrophobic interaction chromatography; scomberomorus sierra; trypsin; quimiotripsina; cromatografía de interacción hidrofóbica; scomberomorus sierra; tripsina
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de esta obra pertenece a las instituciones editoras. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY-NC-ND 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2019-07-23, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio del correo electrónico revistatip@yahoo.com
884.#.#.k: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/183
001.#.#.#: oai:ojs.ojs.escire.net:article/183
041.#.7.h: spa
520.3.#.a: This study focused on recovering alkaline proteases from the viscera of Scomberomorus sierra through hydrophobic interaction chromatography. Three alkaline proteases were partially separated using this chromatographic technique; two of them, with molecular weights of 19 and 31 kDa, were identified as trypsin-like enzymes according to inhibition assays. The 31 kDa alkaline protease, the only isolated enzyme, was purified under following chromatographic conditions: ammonium sulfate 13% (w/v) and ethylene glycol 27% (w/v); this enzyme showed maximum activity at pH 9 – 10 and 50 – 60 °C and was strongly inhibited by soybean trypsin inhibitor (SBTI) and porcine trypsin inhibitor (TPI). A third alkaline protease with molecular weight of 20 kDa was partially separated and inhibited by tosyl phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK), showing optimum activity at pH 9 – 11 and 60 °C. These results show that the viscera of Scomberomorus sierra may be useful as source of proteases. Este estudio se enfocó en recuperar proteasas alcalinas de vísceras de Scomberomorus sierra mediante cromatografía de interacción hidrofóbica. Tres proteasas alcalinas se lograron separar parcialmente usando esta técnica cromatográfica; dos de ellas con pesos moleculares de 19 y 31 kDa fueron identificadas como enzimas tipo tripsina de acuerdo a ensayos de inhibición. La proteasa alcalina con peso molecular de 31 kDa, única enzima aislada, fue purificada bajo las siguientes condiciones cromatográficas: sulfato de amonio l3% (p/v) y etilenglicol al 27% (p/v); esta enzima mostró actividad máxima a pH 9 – 10 y 50 – 60 °C y fue fuertemente inhibida por el inhibidor de tripsina de soya (SBTI) como por el inhibidor de tripsina porcina (TPI). Una tercera proteasa alcalina con peso molecular de 20 kDa fue parcialmente separada e inhibida por tosil fenilalanil clorometil cetona (TPCK), la cual mostró actividad óptima a pH 9 – 11 y 60 °C. Estos resultados muestran que las vísceras de Scomberomorus sierra podrían ser de utilidad como fuente de proteasas.
773.1.#.t: TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 22 (2019)
773.1.#.o: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index
046.#.#.j: 2021-10-20 00:00:00.000000
022.#.#.a: ISSN electrónico: 2395-8723; ISSN impreso: 1405-888X
310.#.#.a: Semestral
264.#.1.b: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM
758.#.#.1: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index
doi: https://doi.org/10.22201/fesz.23958723e.2019.0.183
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856.#.0.q: application/pdf
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245.1.0.b: Cromatografía de interacción hidrofóbica como método de separación de proteasas alcalinas de vísceras de scomberomorus sierra
last_modified: 2021-11-09 13:10:00
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