dor_id: 4119941

506.#.#.a: Público

590.#.#.d: Los artículos enviados a TIP Revista especializada en ciencias químico-biológicas se juzgan por medio de un proceso de revisión por pares

510.0.#.a: Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología (CONACyT), Sistema Regional de Información en Línea para Revistas Científicas de América Latina, el Caribe, España y Portugal (Latindex) Scientific Electronic Library Online (SciELO), La Red de Revistas Científicas de América Latina y el Caribe, España y Portugal (Redalyc), Directory of Open Access Journals (DOAJ), Web Of Science (WoS), EBSCO, Medigraphic, Indice de Revistas Latinoamericanas en Ciencias (Periódica)

561.#.#.u: https://www.zaragoza.unam.mx/

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: article

336.#.#.3: Artículo de Investigación

336.#.#.a: Artículo

351.#.#.6: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index

351.#.#.b: TIP Revista especializada en Ciencias Químico-Biológicas

351.#.#.a: Artículos

harvesting_group: RevistasUNAM

270.1.#.p: Revistas UNAM. Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM en revistas@unam.mx

590.#.#.c: Open Journal Systems (OJS)

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: http://www.revistas.unam.mx/front/

883.#.#.a: Revistas UNAM

590.#.#.a: Coordinación de Difusión Cultural, UNAM

883.#.#.1: https://www.publicaciones.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/183/189

100.1.#.a: Osuna Amarillas, Pablo Sergio; Rouzaud Sandez, Ofelia; Higuera Barraza, Odilia Azucena; Arias Moscoso, Joe Luis; López Mata, Marco Antonio; Campos García, Julio César; Valdez Melchor, Ramón Gertrudis

524.#.#.a: Osuna Amarillas, Pablo Sergio, et al. (2019). Hydrophobic interaction chromatography as separation method of alkaline proteases from viscera of Scomberomorus sierra. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 22, 2019. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/4119941

245.1.0.a: Hydrophobic interaction chromatography as separation method of alkaline proteases from viscera of Scomberomorus sierra

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM

264.#.0.c: 2019

264.#.1.c: 2019-07-23

653.#.#.a: Chymotrypsin; hydrophobic interaction chromatography; scomberomorus sierra; trypsin; quimiotripsina; cromatografía de interacción hidrofóbica; scomberomorus sierra; tripsina

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de esta obra pertenece a las instituciones editoras. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY-NC-ND 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2019-07-23, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio del correo electrónico revistatip@yahoo.com

884.#.#.k: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/183

001.#.#.#: oai:ojs.ojs.escire.net:article/183

041.#.7.h: spa

520.3.#.a: This study focused on recovering alkaline proteases from the viscera of Scomberomorus sierra through hydrophobic interaction chromatography. Three alkaline proteases were partially separated using this chromatographic technique; two of them, with molecular weights of 19 and 31 kDa, were identified as trypsin-like enzymes according to inhibition assays. The 31 kDa alkaline protease, the only isolated enzyme, was purified under following chromatographic conditions: ammonium sulfate 13% (w/v) and ethylene glycol 27% (w/v); this enzyme showed maximum activity at pH 9 – 10 and 50 – 60 °C and was strongly inhibited by soybean trypsin inhibitor (SBTI) and porcine trypsin inhibitor (TPI). A third alkaline protease with molecular weight of 20 kDa was partially separated and inhibited by tosyl phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK), showing optimum activity at pH 9 – 11 and 60 °C. These results show that the viscera of Scomberomorus sierra may be useful as source of proteases. Este estudio se enfocó en recuperar proteasas alcalinas de vísceras de Scomberomorus sierra  mediante cromatografía de interacción hidrofóbica. Tres proteasas alcalinas se lograron separar parcialmente usando esta técnica cromatográfica; dos de ellas con pesos moleculares de 19 y 31 kDa fueron identificadas como enzimas tipo tripsina de acuerdo a ensayos de inhibición. La proteasa alcalina con peso molecular de 31 kDa, única enzima aislada, fue purificada bajo las siguientes condiciones cromatográficas: sulfato de amonio l3% (p/v) y etilenglicol al 27% (p/v); esta enzima mostró actividad máxima a pH 9 – 10 y 50 – 60 °C y fue fuertemente inhibida por el inhibidor de tripsina de soya (SBTI) como por el inhibidor de tripsina porcina (TPI). Una tercera proteasa alcalina con peso molecular de 20 kDa fue parcialmente separada e inhibida por tosil fenilalanil clorometil cetona (TPCK), la cual mostró actividad óptima a pH 9 – 11 y 60 °C. Estos resultados muestran que las vísceras de Scomberomorus sierra podrían ser de utilidad como fuente de proteasas.

773.1.#.t: TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 22 (2019)

773.1.#.o: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index

046.#.#.j: 2021-10-20 00:00:00.000000

022.#.#.a: ISSN electrónico: 2395-8723; ISSN impreso: 1405-888X

310.#.#.a: Semestral

264.#.1.b: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM

758.#.#.1: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index

doi: https://doi.org/10.22201/fesz.23958723e.2019.0.183

handle: 5a9ac29a3bdffbc5

856.#.0.q: application/pdf

file_creation_date: 2019-07-22 21:20:04.0

file_modification_date: 2019-07-22 21:20:12.0

file_name: 1ef544e516469fdd7afc9a1488226c222692f325a91aab5e9d15afd34dd06cea.pdf

file_pages_number: 10

file_format_version: application/pdf; version=1.4

file_size: 1995175

245.1.0.b: Cromatografía de interacción hidrofóbica como método de separación de proteasas alcalinas de vísceras de scomberomorus sierra

last_modified: 2021-11-09 13:10:00

license_url: https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es

license_type: by-nc-nd

No entro en nada

No entro en nada 2

Artículo

Hydrophobic interaction chromatography as separation method of alkaline proteases from viscera of Scomberomorus sierra

Osuna Amarillas, Pablo Sergio; Rouzaud Sandez, Ofelia; Higuera Barraza, Odilia Azucena; Arias Moscoso, Joe Luis; López Mata, Marco Antonio; Campos García, Julio César; Valdez Melchor, Ramón Gertrudis

Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM, publicado en TIP Revista especializada en Ciencias Químico-Biológicas, y cosechado de Revistas UNAM

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Cita

Osuna Amarillas, Pablo Sergio, et al. (2019). Hydrophobic interaction chromatography as separation method of alkaline proteases from viscera of Scomberomorus sierra. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 22, 2019. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/4119941

Descripción del recurso

Autor(es)
Osuna Amarillas, Pablo Sergio; Rouzaud Sandez, Ofelia; Higuera Barraza, Odilia Azucena; Arias Moscoso, Joe Luis; López Mata, Marco Antonio; Campos García, Julio César; Valdez Melchor, Ramón Gertrudis
Tipo
Artículo de Investigación
Área del conocimiento
Biología y Química
Título
Hydrophobic interaction chromatography as separation method of alkaline proteases from viscera of Scomberomorus sierra
Fecha
2019-07-23
Resumen
This study focused on recovering alkaline proteases from the viscera of Scomberomorus sierra through hydrophobic interaction chromatography. Three alkaline proteases were partially separated using this chromatographic technique; two of them, with molecular weights of 19 and 31 kDa, were identified as trypsin-like enzymes according to inhibition assays. The 31 kDa alkaline protease, the only isolated enzyme, was purified under following chromatographic conditions: ammonium sulfate 13% (w/v) and ethylene glycol 27% (w/v); this enzyme showed maximum activity at pH 9 – 10 and 50 – 60 °C and was strongly inhibited by soybean trypsin inhibitor (SBTI) and porcine trypsin inhibitor (TPI). A third alkaline protease with molecular weight of 20 kDa was partially separated and inhibited by tosyl phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK), showing optimum activity at pH 9 – 11 and 60 °C. These results show that the viscera of Scomberomorus sierra may be useful as source of proteases. Este estudio se enfocó en recuperar proteasas alcalinas de vísceras de Scomberomorus sierra  mediante cromatografía de interacción hidrofóbica. Tres proteasas alcalinas se lograron separar parcialmente usando esta técnica cromatográfica; dos de ellas con pesos moleculares de 19 y 31 kDa fueron identificadas como enzimas tipo tripsina de acuerdo a ensayos de inhibición. La proteasa alcalina con peso molecular de 31 kDa, única enzima aislada, fue purificada bajo las siguientes condiciones cromatográficas: sulfato de amonio l3% (p/v) y etilenglicol al 27% (p/v); esta enzima mostró actividad máxima a pH 9 – 10 y 50 – 60 °C y fue fuertemente inhibida por el inhibidor de tripsina de soya (SBTI) como por el inhibidor de tripsina porcina (TPI). Una tercera proteasa alcalina con peso molecular de 20 kDa fue parcialmente separada e inhibida por tosil fenilalanil clorometil cetona (TPCK), la cual mostró actividad óptima a pH 9 – 11 y 60 °C. Estos resultados muestran que las vísceras de Scomberomorus sierra podrían ser de utilidad como fuente de proteasas.
Tema
Chymotrypsin; hydrophobic interaction chromatography; scomberomorus sierra; trypsin; quimiotripsina; cromatografía de interacción hidrofóbica; scomberomorus sierra; tripsina
Idioma
spa
ISSN
ISSN electrónico: 2395-8723; ISSN impreso: 1405-888X

Enlaces