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506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biotecnología y Ciencias Agropecuarias

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

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883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

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100.1.#.a: Gerardo Alfonso Corzo Burguete

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Expresión heteróloga de péptidos ricos en puentes disulfuro mediante la técnica del ADN recombinante: beta-defensinas humanas y neurotoxinas de arácnidos", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Gerardo Alfonso Corzo Burguete

245.1.0.a: Expresión heteróloga de péptidos ricos en puentes disulfuro mediante la técnica del ADN recombinante: beta-defensinas humanas y neurotoxinas de arácnidos

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264.#.0.c: 2009

264.#.1.c: 2009

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653.#.#.a: Péptidos; Bioquímica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: En este proyecto deseamos expresar proteínas de bajo peso molecular (<10 KDa) con un alto contenido en puentes disulfuro (PD). Estas proteínas las hemos dividido en dos tipos de acuerdo a su función biológica. El tipo 1 son beta-defensinas y actúan sobre la membrana celular lipídica de bacterias, y el tipo 2, son neurotoxinas de arácnidos y actúan sobre receptores (canales iónicos) embebidos en la membrana celular de células eucaryotes. Las beta-defensinas humanas (30-40 amino ácidos) contienen 6 cisteínas las cuales forman 3 PD, y las neurotoxinas de arácnidos (30-70 amino ácidos) contienen 6 u 8 cisteínas las cuales forman 3 ó 4 PD. Los péptidos a expresar son las beta-defensinas humanas HBD-2 y HBD-9, y las neurotoxinas de arácnidos ha expresar son la Magi4 y variantes de CssII (afectan canales de sodio dependientes de voltaje de mamíferos), además la PaluIT1 y Br1 (afectan canales de sodio dependientes de voltaje de insectos). Las variantes de la neurotoxina CssII se utilizarán para estudios de estructura-función, esto es, se generarán variantes de CssII para determinar cuáles son los residuos de amino ácidos importantes para la función y reconocimiento hacia su receptor, que son los canales de sodio dependientes de voltaje. La expresión de estos dos tipos de proteínas se realizará en el sistema procariote de Escherichia coli. De acuerdo a nuestra experiencia, una ventaja de la expresión en este sistema es la que las proteínas con más de 2 puentes disulfuro forman cuerpos de inclusión lo cual favorece el rendimiento de estas, y además se favorece la extracción y el rendimiento de la proteína a expresar (Estrada et al., 2007). Como una limitante en este sistema de expresión es el plegamiento de la proteína, este proceso se realizará en condiciones in vitro. En esencia, el proyecto propone generar conocimiento en la expresión de proteínas ricas en puentes disulfuro y en la factibilidad de su plegamiento in vitro, ya que el arreglo incorrecto de los puentes disulfuro es una limitante para la expresión funcional de proteínas de este tipo (Estrada et al., 2007). En este trabajo también existe un potencial clínico, ya que las neurotoxinas Magi4 y CssII (provenientes del veneno de la araña Macrothele gigas y del alacrán Centruroides suffusus suffusus) son de las más tóxicas al humano y estas neurotoxinas pueden ser base para la generación de antivenenos, así mismo las beta-defensinas pueden ser una alternativa en la búsqueda de nuevos antibióticos para uso humano. Este proyecto también pretende formar a dos maestros y un doctor en Ciencias Bioquímicas, los cuales ya han sido aceptados en el programa de postgrado en Ciencias Bioquímicas en el Instituto de Biotecnología.

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No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Expresión heteróloga de péptidos ricos en puentes disulfuro mediante la técnica del ADN recombinante: beta-defensinas humanas y neurotoxinas de arácnidos

Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Instituto de Biotecnología, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Expresión heteróloga de péptidos ricos en puentes disulfuro mediante la técnica del ADN recombinante: beta-defensinas humanas y neurotoxinas de arácnidos", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Expresión heteróloga de péptidos ricos en puentes disulfuro mediante la técnica del ADN recombinante: beta-defensinas humanas y neurotoxinas de arácnidos
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Gerardo Alfonso Corzo Burguete
Fecha
2009
Descripción
En este proyecto deseamos expresar proteínas de bajo peso molecular (<10 KDa) con un alto contenido en puentes disulfuro (PD). Estas proteínas las hemos dividido en dos tipos de acuerdo a su función biológica. El tipo 1 son beta-defensinas y actúan sobre la membrana celular lipídica de bacterias, y el tipo 2, son neurotoxinas de arácnidos y actúan sobre receptores (canales iónicos) embebidos en la membrana celular de células eucaryotes. Las beta-defensinas humanas (30-40 amino ácidos) contienen 6 cisteínas las cuales forman 3 PD, y las neurotoxinas de arácnidos (30-70 amino ácidos) contienen 6 u 8 cisteínas las cuales forman 3 ó 4 PD. Los péptidos a expresar son las beta-defensinas humanas HBD-2 y HBD-9, y las neurotoxinas de arácnidos ha expresar son la Magi4 y variantes de CssII (afectan canales de sodio dependientes de voltaje de mamíferos), además la PaluIT1 y Br1 (afectan canales de sodio dependientes de voltaje de insectos). Las variantes de la neurotoxina CssII se utilizarán para estudios de estructura-función, esto es, se generarán variantes de CssII para determinar cuáles son los residuos de amino ácidos importantes para la función y reconocimiento hacia su receptor, que son los canales de sodio dependientes de voltaje. La expresión de estos dos tipos de proteínas se realizará en el sistema procariote de Escherichia coli. De acuerdo a nuestra experiencia, una ventaja de la expresión en este sistema es la que las proteínas con más de 2 puentes disulfuro forman cuerpos de inclusión lo cual favorece el rendimiento de estas, y además se favorece la extracción y el rendimiento de la proteína a expresar (Estrada et al., 2007). Como una limitante en este sistema de expresión es el plegamiento de la proteína, este proceso se realizará en condiciones in vitro. En esencia, el proyecto propone generar conocimiento en la expresión de proteínas ricas en puentes disulfuro y en la factibilidad de su plegamiento in vitro, ya que el arreglo incorrecto de los puentes disulfuro es una limitante para la expresión funcional de proteínas de este tipo (Estrada et al., 2007). En este trabajo también existe un potencial clínico, ya que las neurotoxinas Magi4 y CssII (provenientes del veneno de la araña Macrothele gigas y del alacrán Centruroides suffusus suffusus) son de las más tóxicas al humano y estas neurotoxinas pueden ser base para la generación de antivenenos, así mismo las beta-defensinas pueden ser una alternativa en la búsqueda de nuevos antibióticos para uso humano. Este proyecto también pretende formar a dos maestros y un doctor en Ciencias Bioquímicas, los cuales ya han sido aceptados en el programa de postgrado en Ciencias Bioquímicas en el Instituto de Biotecnología.
Tema
Péptidos; Bioquímica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN220809

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