dor_id: 1501291

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN214809

100.1.#.a: Amelia María de Guadalupe Farres González Sarabia

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Evaluación de lipasas para obtención de productos de interés en industria de alimentos", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Amelia María de Guadalupe Farres González Sarabia

245.1.0.a: Evaluación de lipasas para obtención de productos de interés en industria de alimentos

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM

264.#.0.c: 2009

264.#.1.c: 2009

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Tecnología enzimática; Biotecnología y genómica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Las lipasas son enzimas que continúan despertando interés debido a su versatilidad catalítica. Además de las reacciones de hidrólisis de triacilgliceroles, que llevan a cabo en medios acuosos, su capacidad de síntesis ha sido explotada, particularmente en solventes orgánicos. Es de interés el explorar nuevas fuentes de enzima con capacidades y propiedades diferentes a las existentes comercialmente. El grupo de trabajo aisló un microorganismo de aguas termales mexicanas que posee una enzima activa a altas temperaturas (50 C) y pH alcalino (10), identificado como Bacillus pumilus (Bustos,1998) y recientemente se realizó una primera exploración de su capacidad catalítica en solventes orgánicos para la obtención de productos de interés para la industria de alimentos, como son los antioxidantes derivados de ácido ferúlico y el ácido linoleico conjugado (Ruiz, 2008). Si bien se optimizaron las condiciones de cultivo para mejorar los niveles de producción (Ibáñez, 2008), es importante la inmovilización de la misma para estar en condiciones de comparar con preparaciones comerciales. Este es uno de los objetivos del presente trabajo. Por otra parte, se cuenta también con clonas de P. pastoris y E. coli productoras de las enzimas codificadas por los genes stcI y prtA de Aspergillus nidulans. Para el primer caso, se hizo ya una primera exploración de la actividad biocatalítica y se presentan resultados interesantes al comparar la enzima soluble con la enzima comercial proveniente de C. antartica, en virtud de que sus sustratos naturales son moléculas aromáticas pertenecientes a la vía de biosíntesis de aflatoxinas (......; Peña et al., sometido a Appl. Environ. Microbiol.) El producto del gene prtA fue caracterizado bioquímicamente (Peña et al., 2008) y es de interés profundizar en la determinación de su capacidad de catálisis en un rango amplio de sustratos. El grupo de trabajo la caracterizó inicialmente como lipasa, y su regulación responde a la presencia de lípidos en el medio de cultivo. Sin embargo, el aislmiento y secuenciación del gene indicaron que se trata de una proteasa, por lo que estaríamos ante un caso de promiscuidad catalítica. Por tanto, el presente proyecto pretende la obtención de catalizadores vía inmovilización por adsorción y por inmovilización por enlace covalente de las enzimas mencionadas, su evaluación en reacciones de modificación de moléculas con potencial antioxidante, la optimización de las condiciones de reacción y la determinación de las características de los productos a obtener.

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

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