dor_id: 1501001

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biotecnología y Ciencias Agropecuarias

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

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100.1.#.a: Enrique Rudiño Piñera

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estudios estructurales en sistemas proteicos con grupos hemo", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Enrique Rudiño Piñera

245.1.0.a: Estudios estructurales en sistemas proteicos con grupos hemo

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Instituto de Biotecnología, UNAM

264.#.0.c: 2011

264.#.1.c: 2011

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Biología estructural; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2011, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: En el presente proyecto se plantea la posibilidad de utilizar a la cristalografía de rayos X, no solamente como una técnica que permita obtener información estructural como un promedio espacial (el promedio de todas las copias presentes en un cristal) y temporal (durante el periodo de tiempo en que se lleva a cabo la colecta de datos de difracción). Si no más bien, empleando las aparentes limitantes de la técnica, particularmente en el caso de proteínas con centros metálicos. En este caso, los daños por radiación inherentes a la dosis de radiación colocada en el cristal durante el proceso de difracción parecen ser maximizados y concentrados en el área vecina a los metales. El resultado final sería un proceso de reducción química impulsado por la aparición de electrones hidratados (como resultado directo de la dosis absorbida por el cristal). Esta característica será explotada, de manera que se empleara a los rayos X como fuerza directriz en el proceso de reducción química (datos preliminares nos permiten sustentarlo). Con esto en mente, se utilizara a dos sistemas enzimáticos como modelos de estudio: Peroxidasa (del rábano R. sativus) y Catalasa 3 (del hongo Neurospora crassa)._x000D_ Adicionalmente a la purificación de las enzimas, el crecimiento de monocristales, la difracción de los mismos, la determinación de parámetros de celda e indexado y la determinación de fases, se plantea realizar mediciones coordinadas (al tiempo de la colecta de datos de difracción de rayos X), tanto de espectroscopia UV-visible como de XANES. De esta manera podremos explorar los cambios producidos por la reducción química desde tres puntos de vista: los cambios en la densidad electrónica (difracción de rayos X), la aparición y/o desaparición de intermediarios (espectroscopia UV-visible) y los cambios de estado de oxidación de los centros metálicos (XANES). La selección de los modelos de estudio nos permitirá evaluar características complementarias de los mismos. _x000D_ En el caso de la catalasa 3 del hongo N. crassa, su estructura ya fue determinada por nuestro grupo y depositada en el Protein Data Bank (3ej6). Sin embargo, la purificación a partir de la fuente natural implicaba trabajar con una proteína moderada glicosilada, esto representó problemas en cuanto a la resolución conseguida. Por esta razón, en colaboración con el Dr. W. Hansberg (IFC), trabajaremos con la catalasa 3 expresada en E. coli. Catalasa 3 es una enzima tetramerica, y datos preliminares nos permiten considerar la posibilidad de que los 4 sitios activos realicen la catálisis de manera no concertada. Por lo que el efecto de reacción química causada por la dosis de radiación acumulada será explorada para evidenciar el comportamiento no concertado. Adicionalmente se evaluara el efecto del pH, la adición de secuestradores de electrones y radicales hidroxilo, asi como, el comportamiento de los canales de accesos al grupo hemo._x000D_ En el caso de la peroxidasa del rábano japonés R. sativus, se realizaran estudios similares a los ya planteados para catalasa 3, adicionalmente la información estructural que se genere es en sí misma trascendental ya que estudios realizados por la Dra. Brenda Valderrama (colaboradora en esta propuesta) demuestran que esta peroxidasa es altamente resistente a concentraciones elevadas de peróxido de hidrogeno, característica poco común en las peroxidasas de cualquier fuente._x000D_ En este proyecto se involucra la participación de 4 académicos (3 de la UNAM, y 1 del NSLS), 1 estudiante de doctorado, 1 de maestría y 2 de licenciatura. Como productos de este proyecto se plantea la publicación de por lo menos 2 artículos de investigación, 1 doctores, 1 maestros y 1 licenciados graduados y, adicionalmente, la presentación de los resultados en al menos 2 congresos internacionales y 2 nacionales. Adicionalmente, este proyecto continuará con la consolidación de nuestro grupo de cristalografía de rayos X en proteínas en México._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

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No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Estudios estructurales en sistemas proteicos con grupos hemo

Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Instituto de Biotecnología, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estudios estructurales en sistemas proteicos con grupos hemo", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Estudios estructurales en sistemas proteicos con grupos hemo
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Enrique Rudiño Piñera
Fecha
2011
Descripción
En el presente proyecto se plantea la posibilidad de utilizar a la cristalografía de rayos X, no solamente como una técnica que permita obtener información estructural como un promedio espacial (el promedio de todas las copias presentes en un cristal) y temporal (durante el periodo de tiempo en que se lleva a cabo la colecta de datos de difracción). Si no más bien, empleando las aparentes limitantes de la técnica, particularmente en el caso de proteínas con centros metálicos. En este caso, los daños por radiación inherentes a la dosis de radiación colocada en el cristal durante el proceso de difracción parecen ser maximizados y concentrados en el área vecina a los metales. El resultado final sería un proceso de reducción química impulsado por la aparición de electrones hidratados (como resultado directo de la dosis absorbida por el cristal). Esta característica será explotada, de manera que se empleara a los rayos X como fuerza directriz en el proceso de reducción química (datos preliminares nos permiten sustentarlo). Con esto en mente, se utilizara a dos sistemas enzimáticos como modelos de estudio: Peroxidasa (del rábano R. sativus) y Catalasa 3 (del hongo Neurospora crassa)._x000D_ Adicionalmente a la purificación de las enzimas, el crecimiento de monocristales, la difracción de los mismos, la determinación de parámetros de celda e indexado y la determinación de fases, se plantea realizar mediciones coordinadas (al tiempo de la colecta de datos de difracción de rayos X), tanto de espectroscopia UV-visible como de XANES. De esta manera podremos explorar los cambios producidos por la reducción química desde tres puntos de vista: los cambios en la densidad electrónica (difracción de rayos X), la aparición y/o desaparición de intermediarios (espectroscopia UV-visible) y los cambios de estado de oxidación de los centros metálicos (XANES). La selección de los modelos de estudio nos permitirá evaluar características complementarias de los mismos. _x000D_ En el caso de la catalasa 3 del hongo N. crassa, su estructura ya fue determinada por nuestro grupo y depositada en el Protein Data Bank (3ej6). Sin embargo, la purificación a partir de la fuente natural implicaba trabajar con una proteína moderada glicosilada, esto representó problemas en cuanto a la resolución conseguida. Por esta razón, en colaboración con el Dr. W. Hansberg (IFC), trabajaremos con la catalasa 3 expresada en E. coli. Catalasa 3 es una enzima tetramerica, y datos preliminares nos permiten considerar la posibilidad de que los 4 sitios activos realicen la catálisis de manera no concertada. Por lo que el efecto de reacción química causada por la dosis de radiación acumulada será explorada para evidenciar el comportamiento no concertado. Adicionalmente se evaluara el efecto del pH, la adición de secuestradores de electrones y radicales hidroxilo, asi como, el comportamiento de los canales de accesos al grupo hemo._x000D_ En el caso de la peroxidasa del rábano japonés R. sativus, se realizaran estudios similares a los ya planteados para catalasa 3, adicionalmente la información estructural que se genere es en sí misma trascendental ya que estudios realizados por la Dra. Brenda Valderrama (colaboradora en esta propuesta) demuestran que esta peroxidasa es altamente resistente a concentraciones elevadas de peróxido de hidrogeno, característica poco común en las peroxidasas de cualquier fuente._x000D_ En este proyecto se involucra la participación de 4 académicos (3 de la UNAM, y 1 del NSLS), 1 estudiante de doctorado, 1 de maestría y 2 de licenciatura. Como productos de este proyecto se plantea la publicación de por lo menos 2 artículos de investigación, 1 doctores, 1 maestros y 1 licenciados graduados y, adicionalmente, la presentación de los resultados en al menos 2 congresos internacionales y 2 nacionales. Adicionalmente, este proyecto continuará con la consolidación de nuestro grupo de cristalografía de rayos X en proteínas en México._x000D_
Tema
Biología estructural; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN204611

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