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506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biotecnología y Ciencias Agropecuarias

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336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

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270.1.#.d: México

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100.1.#.a: Liliana Pardo López

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estudio de los cambios conformacionales de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis al oligomerizar y al insertarse en la membrana", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Liliana Pardo López

245.1.0.a: Estudio de los cambios conformacionales de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis al oligomerizar y al insertarse en la membrana

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264.#.1.c: 2009

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653.#.#.a: Fluorescencia; Bioquímica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Las toxinas Cry pertenecen a la familia de las toxinas formadoras de poro (TFP), las cuales son producidas como proteínas solubles casi siempre en forma monomérica. Su naturaleza cambia de hidrofílica a anfipatica en contacto con las membranas, involucrando un paso previo de oligomerización donde ocurren interacciones no covalentes así como exposición de nuevas superficies hidrofóbicas. Este complejo estable (oligómero) puede penetrar la membrana y formar un poro transmembranal que permea agua y pequeñas moléculas. A la fecha no existe un modelo de inserción en membranas definido de las toxinas Cry. Hay algunos trabajos que sugieren que las toxinas Cry utilizan el sistema de paraguas, donde sólo las hélices centrales (4 y 5) se insertan y el resto de las α-hélices se aplanan sobre la superficie de la bicapa lipídica exponiendo hacia ella su cara hidrofóbica, dando así la forma de un paraguas abierto (Lakey y cols. 1991, Knowless y cols. 1994). Hay grupos que sustentan que el monómero es la estructura de inserción (Alzate y cols 2006, Nair y cols 2008a y Nair y cols 20008b), mas aún, ellos apoyan que toda la estructura de la toxina (60kDa) se inserta en la membrana. Es importante subrayar que todos los estudios antes mecionados se hicieron con el monómero de la toxina. Nuestro grupo reportó recientemente que el oligómero de Cry1Ab es un intermediario obligado de la toxicidad en contra del insecto blanco. Se utilizaron mutantes en la hélice α-3 del dominio I afectadas en la oligomerización. Estas mutantes se procesaron correctamente y se unieron al receptor caderina con afinidad similar a la toxina silvestre. No obstante, fueron severamente afectadas en su toxicidad debido a que no pueden oligomerizar, tampoco muestran actividad de formación de poro, la cual se analizó en bicapas lipídicas planas (Jiménez-Juárez y cols 2007 y 2008). También recientemente en nuestro grupo se reportaron toxinas que son capaces de matar insectos que se han vuelto resistentes a las toxinas Cry porque sus receptores de caderina están afectados o ausentes. Estas toxinas se construyeron sin la primera alfa hélice, basado en los antecedentes que teníamos donde un primer contacto es proporcionado entre el monómero de la toxina y un receptor tipo caderina, este contacto, permite el corte proteolítico de la hélice α-1 de la toxina, lo cual creemos facilita una exposición de regiones hidrofóbicas que desembocan en la oligomerización de la toxina. De esta manera al eliminar por ingeniería genética la hélice alfa 1, la toxina es capaz de formar oligómero sin necesitar a la caderina y así matar a los insectos resistentes cuyas caderinas están mutadas. Debido a la importancia en la creación de bioinsecticidas que no dañen el medio ambiente y que contiendan al problema de resistencia de los insectos a toxinas Cry, este trabajo nos valió una publicación en la revista Science (Soberon y cols 2007). Estos datos validan nuestra hipótesis de que el oligómero de Cry1Ab es la estructura que se inserta en la membrana y es en consecuencia la que causa la toxicidad en los insectos. Ahora nos resta saber cómo es que el oligómero se inserta en la membrana y provoca la lisis de las células. La meta principal de nuestro trabajo es profundizar en el conocimiento a nivel molecular del evento de oligomerización de las toxinas Cry y su posterior inserción en la membrana, para finalmente aportar un modelo de inserción. Este modelo lo iremos construyendo mediante el uso de técnicas de biología molecular, bioquímica y espectroscopía de fluorescencia.

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No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Estudio de los cambios conformacionales de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis al oligomerizar y al insertarse en la membrana

Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Instituto de Biotecnología, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estudio de los cambios conformacionales de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis al oligomerizar y al insertarse en la membrana", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Estudio de los cambios conformacionales de las toxinas Cry de Bacillus thuringiensis al oligomerizar y al insertarse en la membrana
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Liliana Pardo López
Fecha
2009
Descripción
Las toxinas Cry pertenecen a la familia de las toxinas formadoras de poro (TFP), las cuales son producidas como proteínas solubles casi siempre en forma monomérica. Su naturaleza cambia de hidrofílica a anfipatica en contacto con las membranas, involucrando un paso previo de oligomerización donde ocurren interacciones no covalentes así como exposición de nuevas superficies hidrofóbicas. Este complejo estable (oligómero) puede penetrar la membrana y formar un poro transmembranal que permea agua y pequeñas moléculas. A la fecha no existe un modelo de inserción en membranas definido de las toxinas Cry. Hay algunos trabajos que sugieren que las toxinas Cry utilizan el sistema de paraguas, donde sólo las hélices centrales (4 y 5) se insertan y el resto de las α-hélices se aplanan sobre la superficie de la bicapa lipídica exponiendo hacia ella su cara hidrofóbica, dando así la forma de un paraguas abierto (Lakey y cols. 1991, Knowless y cols. 1994). Hay grupos que sustentan que el monómero es la estructura de inserción (Alzate y cols 2006, Nair y cols 2008a y Nair y cols 20008b), mas aún, ellos apoyan que toda la estructura de la toxina (60kDa) se inserta en la membrana. Es importante subrayar que todos los estudios antes mecionados se hicieron con el monómero de la toxina. Nuestro grupo reportó recientemente que el oligómero de Cry1Ab es un intermediario obligado de la toxicidad en contra del insecto blanco. Se utilizaron mutantes en la hélice α-3 del dominio I afectadas en la oligomerización. Estas mutantes se procesaron correctamente y se unieron al receptor caderina con afinidad similar a la toxina silvestre. No obstante, fueron severamente afectadas en su toxicidad debido a que no pueden oligomerizar, tampoco muestran actividad de formación de poro, la cual se analizó en bicapas lipídicas planas (Jiménez-Juárez y cols 2007 y 2008). También recientemente en nuestro grupo se reportaron toxinas que son capaces de matar insectos que se han vuelto resistentes a las toxinas Cry porque sus receptores de caderina están afectados o ausentes. Estas toxinas se construyeron sin la primera alfa hélice, basado en los antecedentes que teníamos donde un primer contacto es proporcionado entre el monómero de la toxina y un receptor tipo caderina, este contacto, permite el corte proteolítico de la hélice α-1 de la toxina, lo cual creemos facilita una exposición de regiones hidrofóbicas que desembocan en la oligomerización de la toxina. De esta manera al eliminar por ingeniería genética la hélice alfa 1, la toxina es capaz de formar oligómero sin necesitar a la caderina y así matar a los insectos resistentes cuyas caderinas están mutadas. Debido a la importancia en la creación de bioinsecticidas que no dañen el medio ambiente y que contiendan al problema de resistencia de los insectos a toxinas Cry, este trabajo nos valió una publicación en la revista Science (Soberon y cols 2007). Estos datos validan nuestra hipótesis de que el oligómero de Cry1Ab es la estructura que se inserta en la membrana y es en consecuencia la que causa la toxicidad en los insectos. Ahora nos resta saber cómo es que el oligómero se inserta en la membrana y provoca la lisis de las células. La meta principal de nuestro trabajo es profundizar en el conocimiento a nivel molecular del evento de oligomerización de las toxinas Cry y su posterior inserción en la membrana, para finalmente aportar un modelo de inserción. Este modelo lo iremos construyendo mediante el uso de técnicas de biología molecular, bioquímica y espectroscopía de fluorescencia.
Tema
Fluorescencia; Bioquímica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN218409

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