Estudio de la transición alostérica de la glucosamina-6-fosfato desaminasa encapsulada en geles nanoporosos de sílice
Facultad de Medicina, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Medicina y Ciencias de la Salud
336.#.#.b: other
336.#.#.3: Registro de colección de proyectos
336.#.#.a: Registro de colección universitaria
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351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales
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270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx
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883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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100.1.#.a: Mario Luis Calcagno Montans
524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estudio de la transición alostérica de la glucosamina-6-fosfato desaminasa encapsulada en geles nanoporosos de sílice", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
720.#.#.a: Mario Luis Calcagno Montans
245.1.0.a: Estudio de la transición alostérica de la glucosamina-6-fosfato desaminasa encapsulada en geles nanoporosos de sílice
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
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653.#.#.a: Ciencia de proteínas - enzimología; Bioquímica
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: La enzima glucosamina 6-fosfato desaminasa de Escherichia coli ha sido ampliamente estudiada por nuestro grupo y laboratorios asociados, desde el punto de vista estructural y mecanístico. En la última década, hemos hecho énfasis en el empleo de esta enzima como modelo para el estudio del mecanismo de la transición alostérica. Los métodos empleados hasta ahora nos han aportado información dispersa y limitada, pero en los últimos años se han publicado trabajos en los que se señalan eventos conformacionales que probablemente sean piezas de un mecanismo que aún no hemos terminado de armar. Han aparecido dos “switches” en contactos entre subunidades, se han podido detectar señales espectrométricas locales y señales asociadas a la transición alostérica. Recientemente hemos implementado la técnica de microencapsulación de la enzima en geles hidratados y transparentes de polisiloxanos. Esto permite tener a la enzima atrapada en uno u otro de sus estados conformacionales y abolir el movimiento browniano. Los múltiples estados con sitios ocupados pueden revelar los cambios en la estructura terciaria sin la interferencia de la transición cuaternaria (transición alostérica). Los geles pueden disgregarse en micropartículas, con las que pueden llevarse a cabo experimentos cinéticos con la enzima nanoencapsulada. Proponemos en este proyecto varios puntos concretos de aplicación de la nanoencapsulación de la glucosamina 6-P desaminasa de E. coli, principalmente en estudio del papel de los contactos heterólogos entre las subunidades y del motivo que denominamos “la tapa” del sitio activo, en el mecanismo de acoplamiento entre los sitios activo y alostérico.
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264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Facultad de Medicina, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estudio de la transición alostérica de la glucosamina-6-fosfato desaminasa encapsulada en geles nanoporosos de sílice", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.