Estrés de retículo endoplásmico en levaduras
Instituto de Fisiología Celular, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Biología y Química
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336.#.#.a: Registro de colección universitaria
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100.1.#.a: Roberto Coria Ortega
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720.#.#.a: Roberto Coria Ortega
245.1.0.a: Estrés de retículo endoplásmico en levaduras
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653.#.#.a: Transducción de señales; Biología celular
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: SINTESIS DEL PROYECTO_x000D_ _x000D_ La alteración en la homeostásis del retículo endoplásmico (RE) provoca estrés y subsecuentemente la acumulación de proteínas desdobladas en el lúmen del retículo. En el RE ha evolucionado un sistema de señalamiento altamente específico conocido como la respuesta a proteínas desdobladas (UPR por sus siglas en inglés), para aliviar los efectos del estrés. Durante este proceso, el RE reduce la cantidad de nuevas proteínas que se translocan al lúmen, e incrementa la retrotranslocación y degradación de proteínas desdobladas. En las levaduras, el estrés de retículo es monitoreado por Ire1p, una proteína transmembranal cuyo dominio N-terminal mira al lúmen del retículo y un dominio C-terminal que tiene actividades de cinasa de serina/treonina y de endonucleasa y que mira al citoplasma o al nucleoplasma. Bajo condiciones de estrés, Ire1p se oligomeriza a través de su dominio N-terminal y esto promueve su auto-trans-fosforilación en su domino C-terminal de cinasa. El resultado de la fosforilación es la activación de su actividad de endonucleasa, la cual madura el mensajero presintetizado de Hac1p. Este último codifica para un factor de transcripción bZIP, que modula positivamente la expresión de genes de respuesta a proteínas desdobladas, varios de los cuales codifican para chaperonas y proteasas. Además de la respuesta UPR, se tienen indicios de que participan al menos otros dos sistemas de MAP ciansas en le respuesta a estrés de retículo endoplásmico: El sistema STL implicado en la síntesis de pared celular y el sistema HOG implicado en la adaptación a condiciones hiperosmóticas. La conección entre los sistemas de MAPcinasas de STL y HOG y el sistema de estrés de RE se deduce a partir de que mutantes de varios componentes de los modulos de MAP cinasas son sensibles a agentes que inducen estrés de RE como la tunicamicina, la 2-desoxiglucosa, el DTT y el β-mercaptoetanol._x000D_ _x000D_ En este estudio proponemos buscar la conección molecular entre los modulos de MAP cinasas, especialmente el sistema HOG, y el sistema UPR en levaduras. Proponemos hacer este estudio principalmente en la levadura Kluyveromyces lactis y hacer algunos estudios comparativos con Saccharomyces cerevisia. Estas dos especies las hemos trabajado en el laboratorio por un largo tiempo por lo que contamos con todas las herramientas genéticas, moleculares y bioquímicas para hacer estudios comparativos. Consideramos que este estudio es original, ya que nadie a documentado la relación entre sistemas de transducción mediados por MAP cinasas con la respuesta UPR activada por estrés de RE. Finalmente es importante mencionar que células de humano de individuos con enfermedades degenerativas muestran alteraciones en la respuesta UPR, por lo que estudios detallados de este sistema en levaduras pueden generar modelos moleculares para entender estas patologías. _x000D_
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Instituto de Fisiología Celular, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Estrés de retículo endoplásmico en levaduras", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.