dor_id: 1501383
506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Biología y Química
336.#.#.b: other
336.#.#.3: Registro de colección de proyectos
336.#.#.a: Registro de colección universitaria
351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales
harvesting_group: ColeccionesUniversitarias
270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx
590.#.#.c: Otro
270.#.#.d: MX
270.1.#.d: México
590.#.#.b: Concentrador
883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/
883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
590.#.#.a: Administración central
883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/
883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios
850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México
856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN218710
100.1.#.a: José Edgardo Escamilla Marvan
524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "El papel de la enzima PQQ-aldehído deshidrogenasa en la fermentación oxidativa del etanol y otros alcoholes primarios en bacterias del ácido acético", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
720.#.#.a: José Edgardo Escamilla Marvan
245.1.0.a: El papel de la enzima PQQ-aldehído deshidrogenasa en la fermentación oxidativa del etanol y otros alcoholes primarios en bacterias del ácido acético
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Instituto de Fisiología Celular, UNAM
264.#.0.c: 2010
264.#.1.c: 2010
307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491
653.#.#.a: Bioenergética bacteriana; Bioquímica
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: Las bacterias del ácido acético (BAC) o “bacterias del vinagre” son un grupo con características metabólicas únicas, destaca la llamada Fermentación Oxidativa que consiste en la oxidación incompleta de cantidades masivas de diversos azúcares y alcoholes dando lugar a ácidos orgánicos que se depositan cuantitativamente en el medio, proceso de gran importancia industrial pues da lugar a productos tan reconocidos como el vinagre y los ácidos glucónicos, precursores de la vitamina c. El proceso radica en el espacio periplásmico a cargo de un grupos de deshidrogenasas membranales (flavoproteínas, quinoproteínas y quinohemoproteínas) que oxidan a sus sustratos en el exterior y ceden los electrones a la cadena respiratoria. Ejemplos notables son la alcohol deshidrogenasa (ADH) y la Aldehído deshidrogenasa (ALDH) que constituyen la vía de oxidación del etanol para producir ácido acético. Hemos demostrado que la ADH purificada de Gluconobacter diazotrophicus es una enzima de doble función, pues oxida alcoholes primarios (C2-C6) y también sus aldehídos correspondientes. Siendo lo más notable su mecanismo de reacción pues cataliza la doble oxidación obligada del etanol →→ ac. Acético, sin liberar acetaldehído al medio. Este mecanismo de acción enzimática sugeriría que la ADH, por si sola, podría ser responsable de la fermentación oxidativa del etanol, sin requerir la participación de la aldehído deshidrogenasa. Ante lo anterior, nuestra propuesta pretende dilucidar el papel que tiene la ALDH en la fermentación oxidativa de etanol y otros alcoholes primarios de cadena corta. Queremos saber si en la bacteria, la ADH es capaz de catalizar la doble oxidación del etanol y otros alcoholes primarios. Dos aproximaciones experimentales se plantean: a) Bioquímica: Una comparación cinética completa de la ADH y la ALDH, nos dará pistas de las condiciones en que operan una y la otra enzima en la oxidación de diversos aldehídos. Ya hemos encontrado diferencias fundamentales en pH óptimo y constantes cinéticas. El curso temporal de expresión para las dos enzimas, durante el crecimiento será otro aspecto. b) Genética. Sin duda, las preguntas planteadas deberán ser convenientemente resueltas mediante la obtención de mutantes a modo que no expresen ALDH. Técnicas de mutagénesis química no podrán ser usadas debido a que el fenotipo ALDH- no podría ser detectado por técnicas cromógenas de oxidación con acetaldehído, debido a que la ADH con su doble especificidad enmascararía el fenotipo negativo. Entonces será necesario generar el genotipo ALDH- por técnicas de mutagénesis más específicas, como la interrupción del gen que codifica para la subunidad catalítica con un casete de antibiótico Los resultados serán importantes para el esclarecimiento de las vías metabólicas que usan las BAC en la oxidación del etanol en particular y de otros alcoholes en general. Este estudio deberá generar resultados relevantes para la enzimología, la bioenergética bacteriana y muy posiblemente para la industria del vinagre y productos afines.
046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706
264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Instituto de Fisiología Celular, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "El papel de la enzima PQQ-aldehído deshidrogenasa en la fermentación oxidativa del etanol y otros alcoholes primarios en bacterias del ácido acético", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
