dor_id: 4158433
506.#.#.a: Público
590.#.#.d: Los artículos enviados a "TIP Revista especializada en Ciencias químico-biológicas", se juzgan por medio de un proceso de revisión por pares
510.0.#.a: Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología (CONACyT); Sistema Regional de Información en Línea para Revistas Científicas de América Latina, el Caribe, España y Portugal (Latindex) Scientific Electronic Library Online (SciELO); Red de Revistas Científicas de América Latina y el Caribe, España y Portugal (Redalyc); Directory of Open Access Journals (DOAJ); Web Of Science (WoS); EBSCO, Medigraphic, Indice de Revistas Latinoamericanas en Ciencias (Periódica)
561.#.#.u: https://www.zaragoza.unam.mx/
650.#.4.x: Biología y Química
336.#.#.b: article
336.#.#.3: Artículo de Investigación
336.#.#.a: Artículo
351.#.#.6: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index
351.#.#.b: TIP Revista especializada en Ciencias Químico-Biológicas
351.#.#.a: Artículos
harvesting_group: RevistasUNAM.126
270.1.#.p: Revistas UNAM. Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM en revistas@unam.mx
590.#.#.c: Open Journal Systems (OJS)
270.#.#.d: MX
270.1.#.d: México
590.#.#.b: Concentrador
883.#.#.u: https://revistas.unam.mx/catalogo/
883.#.#.a: Revistas UNAM
590.#.#.a: Coordinación de Difusión Cultural
883.#.#.1: https://www.publicaciones.unam.mx/
883.#.#.q: Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial
850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México
856.4.0.u: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/617/466
100.1.#.a: Andrade, Ángel; Alonso, Óscar M.; Tavares Carreón, Faviola
524.#.#.a: Andrade, Ángel, et al. (2023). El AB“Y” de la fosforilación de tirosinas en bacterias: descripción de las enzimas implicadas y su impacto en la fisiología procarionte. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 26, 2023. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/4158433
245.1.0.a: El AB“Y” de la fosforilación de tirosinas en bacterias: descripción de las enzimas implicadas y su impacto en la fisiología procarionte
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM
264.#.0.c: 2023
264.#.1.c: 2023-12-09
653.#.#.a: Tyrosine Phosphorylation; Bacterial Tyrosine Kinase; Tyrosine Phosphatase; Fosforilación En Tirosinas; Tirosina Cinasa Bacteriana; Tirosina Fosfatasa
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de esta obra pertenece a las instituciones editoras. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY-NC-ND 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/legalcode.es, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio del correo electrónico revistatip@yahoo.com
884.#.#.k: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/617
001.#.#.#: 126.oai:ojs.ojs.escire.net:article/617
041.#.7.h: spa
520.3.#.a: La fosforilación de proteínas en residuos de serina, treonina y tirosina representa un paradigma central de la señalización celular. No obstante, en procariontes esta modificación postraduccional (MPT) fue desestimada durante varias décadas. Diversos estudios fosfoproteómicos bacterianos, así como la identificación y caracterización exhaustiva de las enzimas responsables de la fosforilación de proteínas en estos organismos ha derivado en una nueva visión del alcance regulatorio asociado a esta MPT. En particular, esta revisión se centra en la fosforilación en residuos de tirosina, las enzimas cinasas y fosfatasas implicadas en este proceso, su mecanismo de acción y el impacto de su actividad sobre la fisiología bacteriana.
773.1.#.t: TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 26 (2023)
773.1.#.o: http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/index
022.#.#.a: ISSN electrónico: 2395-8723; ISSN impreso: 1405-888X
310.#.#.a: Publicación contínua
599.#.#.a: 126
264.#.1.b: Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM
doi: https://doi.org/10.22201/fesz.23958723e.2023.617
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856.#.0.q: application/pdf
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245.1.0.b: AB“Y” of bacterial tyrosine phosphorylation: description of contributing enzymes and its impact in bacterial physiology
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