dor_id: 1501582

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN231311

100.1.#.a: Amelia María de Guadalupe Farres González Sarabia

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Cutinasas de Aspergillus nidulans: producción, caracterización y evaluación en procesos de transesterificación", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Amelia María de Guadalupe Farres González Sarabia

245.1.0.a: Cutinasas de Aspergillus nidulans: producción, caracterización y evaluación en procesos de transesterificación

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Química, UNAM

264.#.0.c: 2011

264.#.1.c: 2011

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Fisiología microbiana/tecnología enzimática; Biotecnología

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2011, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: El uso de enzimas y diseño de biocatalizadores crece año con año, puesto que implica el uso de tecnologías limpias, de condiciones de reacción mas suaves que los catalizadores químicos convencionales y las nuevas herramientas moleculares han reducido los costos de producción. Los catalizadores diseñados tienen aplicación en diversas áreas: ambiente, alimentos, química fina (Bornscheuer, 2002). Entre las enzimas más utilizadas están las carboxilesterasas, que han demostrado ser altamente selectivas durante las reacciones de síntesis de ésteres y desacetilación, además de mostrarse estables en solventes orgánicos (Liese, 2000, Whitehurst, 2002; Fontes et al. 2009; Panda et al., 2005; Carvalho et al., 1999). Recientemente se han visualizado como herramientas importantes en la degradación de desechos lignocelulósicos para la obtención de biodiesel, o para la degradación de contaminantes potenciales, como los poliésteres (Arai et al., 2010, Liu et al.,2009)_x000D_ _x000D_ Sin embargo, aunque existen muchos trabajos sobre el estudio de carboxilesterasas y su aplicación, pocas enzimas presentan las características de reacción requeridas en los procesos industriales y más aún pocas pueden llevar a cabo las biotransformaciones requeridas. Debido a lo anterior resulta aun muy importante encontrar nuevas enzimas que lleven a cabo biotransformaciones de importancia industrial y que éstas se produzcan en sistemas de sobreexpresión más controlados. _x000D_ _x000D_ Dentro del grupo de trabajo se han estudiado diversas carboxilesterasas de origen fungal, provenientes de Aspergillus nidulans, encontrándose varias enzimas con propiedades bioquímicas interesantes y algunas ya se han evaluado para su aplicación como biocatalizadores, encontrándose resultados interesantes en la síntesis y modificación de compuestos activos empleados como antioxidantes (Peña-Montes et al., 2009a; Peña-Montes et al., 2009b; Vergara-Barroso, P. 2010). En este último trabajo, se encontró en el extracto celular la presencia de dos actividades identificadas por secuenciación como cutinasas AN 5309, con un peso molecular de 21 kDa, y la AN7541, con un peso molecular de 28 kDa_x000D_ _x000D_ _x000D_ En el presente proyecto se pretende estudiar un sistema de sobreexpresión de estas carboxilesterasas, la caracterización bioquímica de las mismas y su evaluación para la aplicación en la biotransformación de compuestos bioactivos de interés industrial. Como modelo, se evaluará su capacidad de transesterificación en residuos de origen animal y vegetal susceptibles a ser empleados como fuente de biodiesel._x000D_ _x000D_ _x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

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