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336.#.#.3: Artículo de Investigación

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245.1.0.b: Características comunes de las chaperonas pequeñas y diméricas

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No entro en nada

No entro en nada 2

Artículo

Common characteristics of small dimeric chaperones

Nava Ramírez, Teresa; Hansberg, Wilhelm

Facultad de Estudios Superiores Zaragoza, UNAM, publicado en TIP Revista especializada en Ciencias Químico-Biológicas, y cosechado de Revistas UNAM

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Cita

Nava Ramírez, Teresa, et al. (2020). Common characteristics of small dimeric chaperones. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 23, 2020. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/4122167

Descripción del recurso

Autor(es)
Nava Ramírez, Teresa; Hansberg, Wilhelm
Tipo
Artículo de Investigación
Área del conocimiento
Biología y Química
Título
Common characteristics of small dimeric chaperones
Fecha
2020-07-06
Resumen
Molecular chaperones constitute an important mechanism to prevent cell death caused by protein aggregation. ATP-independent chaperones are a group of low molecular weight proteins that can protect or restore the native structure of unfolded or mis-folded proteins without expenditure of energy. Because we recently found that the C-terminal domain of large-size subunit catalases has a chaperone activity, we are reviewing common characteristics of the most studied low molecular size chaperones, such as αB-crystalline, Hsp20, Spy, Hsp33 and Hsp31. We particularly examine the participation of hydrophobic and charged amino acid residues in protein substrate recognition and the role of dimer formation and its oligomerization in the molecular chaperone activity. We review for each of these molecular chaperones its protein structure, its cellular function and localization, and its importance for the cell. Las chaperonas moleculares constituyen un mecanismo importante para evitar la muerte celular provocada por la agregación de proteínas. Las chaperonas independientes del ATP son un grupo de proteínas de bajo peso molecular que pueden proteger y ayudar a alcanzar la estructura nativa de las proteínas desplegadas o mal plegadas sin necesidad de un gasto energético. Hemos encontrado que el dominio C-terminal de las catalasas de subunidad grande tiene actividad de chaperona. Por ello, en esta revisión analizamos las características más comunes de las chaperonas pequeñas y más estudiadas como: αB-cristalina, Hsp20, Spy, Hsp33 y Hsp31. En particular, se examina la participación de los aminoácidos hidrofóbicos y de los aminoácidos con carga en el reconocimiento de las proteínas sustrato, así como el papel que tiene la forma dimérica y su oligomerización en la actividad de chaperona. En cada una de esas chaperonas revisaremos la estructura de la proteína, su función, localización celular e importancia para la célula.
Tema
Molecular chaperones; atp-independent; mechanisms of action; dimers; oligomerization; chaperonas moleculares; independientes de atp; mecanismo de acción; dímero; oligomerización
Idioma
spa
ISSN
ISSN electrónico: 2395-8723; ISSN impreso: 1405-888X

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