dor_id: 1500159

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IB200613

100.1.#.a: Sergio Andrés Águila Puentes

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Catálisis Enzimática Inmovilizada en Soportes Nano-estructurados", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Sergio Andrés Águila Puentes

245.1.0.a: Catálisis Enzimática Inmovilizada en Soportes Nano-estructurados

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Centro de Nanociencias y Nanotecnología, UNAM

264.#.0.c: 2013

264.#.1.c: 2013

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Biocatálisis; Biotecnología

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2013, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Se ha observado que la inmovilización de las proteínas en soportes nanoestructurados modifica la actividad y estabilidad catalítica enzimática, provocando el mejoramiento de estas características. Sin embargo, esto no siempre sucede porque se escoge inadecuadamente el material inmovilizador. En estudios anteriores se demostró que la inmovilización de una oxidoreductasa (cloroperoxidasa de C. fumago) inmovilizadas en algunos soportes nanoestructurados mejoró la estabilidad y actividad enzimática de ésta. Por lo tanto, se cree que inmovilizando otras oxidoreductasas se observará el mismo fenómeno. Para este proyecto, se ha considerado la lacasa de C. gallica como modelo de estudio y la posterior aplicación sobre compuestos recalcitrantes para el medio ambiente.

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

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