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506.#.#.a: Público

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100.1.#.a: Alejandro Huerta Saquero

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización funcional de SepL y SepD de EPEC y su papel en la jerarquización de la secreción de las proteínas translocadoras y efectoras a través del sistema de secreción tipo tres", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Alejandro Huerta Saquero

245.1.0.a: Caracterización funcional de SepL y SepD de EPEC y su papel en la jerarquización de la secreción de las proteínas translocadoras y efectoras a través del sistema de secreción tipo tres

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

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506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2011, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Escherichia coli enteropatógena (EPEC) posee una isla de patogenicidad donde se encuentran los genes necesarios para la producción de un sistema de secreción tipo 3 (SST3), de proteínas translocadoras y efectoras que son secretadas a través del SST3 y translocadas al citoplasma del enterocito. Las proteínas SepL y SepD forman un “switch” molecular que determina la secreción inicial de las proteínas que forman el translocón a través del cual se inyectan las proteínas efectoras a la célula. SepL y SepD interaccionan entre sí y con otros componentes del SST3, participando así en el acoplamiento de las proteínas translocadoras, y en el retraso de la secreción de las proteínas efectoras. Esta jerarquía secretoria parece involucrar efectos a diferentes niveles, ya que la eliminación de SepL o SepD abate la secreción de translocadoras y aumenta la secreción de efectoras, y parece alterar también la expresión de las proteínas efectoras a nivel transcripcional. Por otro lado, SepL posee un dominio coiled-coil aún no caracterizado. Dichas estructuras están mayormente representadas en proteínas de virulencia y son potenciales sitios de interacción proteína-proteína. Su prevalencia en proteínas relacionadas a los SST3 y aparatos flagelares de diferentes patógenos, sugiere para estas proteínas un papel en la regulación de dichos aparatos de exportación. Queremos caracterizar a las proteínas SepL y SepD, y el papel del dominio coiled coil de SepL. También queremos definir si este switch molecular funciona como un mecanismo de regulación que actúa a nivel transcripcional y/o post-transcripcional, cuyo papel es central en el control espacio-temporal de la virulencia de EPEC.

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Registro de colección universitaria

Caracterización funcional de SepL y SepD de EPEC y su papel en la jerarquización de la secreción de las proteínas translocadoras y efectoras a través del sistema de secreción tipo tres

Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Instituto de Biotecnología, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización funcional de SepL y SepD de EPEC y su papel en la jerarquización de la secreción de las proteínas translocadoras y efectoras a través del sistema de secreción tipo tres", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Caracterización funcional de SepL y SepD de EPEC y su papel en la jerarquización de la secreción de las proteínas translocadoras y efectoras a través del sistema de secreción tipo tres
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Alejandro Huerta Saquero
Fecha
2011
Descripción
Escherichia coli enteropatógena (EPEC) posee una isla de patogenicidad donde se encuentran los genes necesarios para la producción de un sistema de secreción tipo 3 (SST3), de proteínas translocadoras y efectoras que son secretadas a través del SST3 y translocadas al citoplasma del enterocito. Las proteínas SepL y SepD forman un “switch” molecular que determina la secreción inicial de las proteínas que forman el translocón a través del cual se inyectan las proteínas efectoras a la célula. SepL y SepD interaccionan entre sí y con otros componentes del SST3, participando así en el acoplamiento de las proteínas translocadoras, y en el retraso de la secreción de las proteínas efectoras. Esta jerarquía secretoria parece involucrar efectos a diferentes niveles, ya que la eliminación de SepL o SepD abate la secreción de translocadoras y aumenta la secreción de efectoras, y parece alterar también la expresión de las proteínas efectoras a nivel transcripcional. Por otro lado, SepL posee un dominio coiled-coil aún no caracterizado. Dichas estructuras están mayormente representadas en proteínas de virulencia y son potenciales sitios de interacción proteína-proteína. Su prevalencia en proteínas relacionadas a los SST3 y aparatos flagelares de diferentes patógenos, sugiere para estas proteínas un papel en la regulación de dichos aparatos de exportación. Queremos caracterizar a las proteínas SepL y SepD, y el papel del dominio coiled coil de SepL. También queremos definir si este switch molecular funciona como un mecanismo de regulación que actúa a nivel transcripcional y/o post-transcripcional, cuyo papel es central en el control espacio-temporal de la virulencia de EPEC.
Tema
Microbiología molecular; Biología celular y microbiología
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IA202711

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