Caracterización estructural de dos proteínas de interés bioquímico
Instituto de Química, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Biología y Química
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336.#.#.3: Registro de colección de proyectos
336.#.#.a: Registro de colección universitaria
351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales
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270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx
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100.1.#.a: Roberto Alejandro Arreguín Espinosa de los Monteros
524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización estructural de dos proteínas de interés bioquímico", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
720.#.#.a: Roberto Alejandro Arreguín Espinosa de los Monteros
245.1.0.a: Caracterización estructural de dos proteínas de interés bioquímico
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Instituto de Química, UNAM
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307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491
653.#.#.a: Estructura y función de proteínas; Bioquímica
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: En el laboratorio se ha trabajado en los últimos años en la purificación y estudio de 2 proteínas que por sus características resulta muy importante su estudio estructural. La primera de ellas es una a-zeína, una proteína de maíz altamente hidrofóbica cuya dificultad de manejo por su baja solubilidad en solventes acuosos había dificultado su purificación. Nosotros fuimos los primeros en desarrollar un protocolo de purificación que permitió obtenerla con el alto grado de pureza requerido para su caracterización (Cabra et al., 2005). Con la proteína pura, identificada como la -zeína Z19 ha sido posible realizar estudios de caracterización básicos. Para lograr entender el comportamiento de esta proteína la dilucidación de su estructura tridimensional es de fundamental siendo la cristalización de la misma el primer objetivo a alcanzar. La segunda proteína que se pretende estudiar es el monomero de TIM de T. cruzi. Esta proteína monomérica obtenida mediante ingeniería genética, es la primera reportada para esta especie y ha sido caracterizada bioquímica y funcionalmente. Asimismo se ha determinado su estructura cristalográfica. La generación y estudio de esta mutante ha sido posible gracias al trabajo de un grupo interdisciplinario que ha integrado a miembros de distintas entidades de investigación. La disponibilidad de un protocolo de purificación de esta proteína permite tener un excelente rendimiento de la misma. Con estos antecedentes nos proponemos llevar a cabo una caracterización más detallada de su estructura y de manera particular en la región catalítica, para lograr entender los mecanismos finos asociados a la relación estructura-estabilidad-función.
046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706
264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Instituto de Química, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización estructural de dos proteínas de interés bioquímico", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.