dor_id: 1501059

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Medicina y Ciencias de la Salud

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN206510

100.1.#.a: Daniel Alejandro Fernández Velasco

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización del paisaje conformacional en el plegamiento de proteínas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Daniel Alejandro Fernández Velasco

245.1.0.a: Caracterización del paisaje conformacional en el plegamiento de proteínas

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Facultad de Medicina, UNAM

264.#.0.c: 2010

264.#.1.c: 2010

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Fisicoquímica de proteínas; Bioquímica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Para realizar su función biológica, la mayoría de las proteínas deben adoptar una conformación tridimensional. Las propiedades del medio y la secuencia de la proteína determinan el tipo de estructura formada y sus propiedades fisicoquímicas. El paisaje energético/conformacional de las proteínas está formado por todos los ensambles estructurales visitados por la cadena. En condiciones fisiológicas las proteínas adoptan el ensamble biológicamente funcional llamado estado nativo. El ensamble nativo tiene la plasticidad estructural requerida para unir y/o transformar ligandos específicos, lo cual permite a las proteínas participar en prácticamente todas las funciones biológicas como transportadores, catalizadores o transductores de energía. En condiciones ambientales adversas, como extremos en la temperatura y el pH, o en presencia de urea o sales de guanidinio, es posible observar al estado desnaturalizado, caracterizado por su poca o nula estructura definida. En ciertas ocasiones, bajo condiciones no tan agrestes, es posible detectar conformaciones que difieren de ambos estados los cuales son llamados intermediarios de plegamiento. Los intermediarios pueden formar parte de la ruta que conecta al estado nativo con el desnaturalizado, o bien, conducir a la formación de agregados solubles o fibrilares. Tanto el ensamble nativo como el desnaturalizado son mínimos de energía. Durante la transformación conformacional entre dos mínimos de energía, las proteínas visitan el estado transición; definido como el ensamble de confórmeros que se encuentran en la cima de la barrera energética que separa a los estados estables. El presente trabajo tiene como objetivo la caracterización fisicoquímica, esto es, en términos cinéticos y/o termodinámicos, de diversos confórmeros observados en el paisaje conformacional de tres proteínas modelo: 6aJL2, LAO y TIM._x000D_ 1)6aJL2. Esta proteína de 110 residuos contiene el dominio variable de la cadena ligera de la línea germinal λ 6a. Las proteínas pertenecientes a este subgrupo son frecuentemente encontradas en la amiloidosis AL. Mediante la caracterización del paisaje conformacional de 6aJL2 esperamos describir la relación entre los diversos confórmeros encontrados en el plegamiento con la formación de fibrillas amiloides. 2)LAO. La proteína de unión a Lisina, Arginina y Ornitina (LAO) pertenece a la familia de proteínas periplásmicas de unión. Este transportador une con afinidad nanomolar a los ligandos mencionados. LAO está formada por 237 residuos plegados en dos lóbulos. La unión de ligando induce un cambio conformacional en el cual los dos lóbulos de la proteína se cierran sobre éste. LAO ha sido utilizada como modelo para la creación de biosensores, sin embargo, su mecanismo de plegamiento es desconocido. Al describir el paisaje conformacional de LAO, buscamos entender la relación entre los cambios conformacionales involucrados en la formación del estado nativo y aquellos que acompañan la unión del ligando. 3)TIM. La triosafosfato isomerasa (TIM) es una enzima glicolítica formada por subunidades de ca. 250 aminoácidos, las cuales adoptan un plegamiento de barril (β/α)8. La TIM es una enzima muy eficiente, sus constantes catalíticas muestran que está limitada por difusión. En la naturaleza la TIM es generalmente dimérica. A lo largo de la escala filogenética la estructura tridimensional de la TIM está conservada, en contraste, el plegamiento de la TIM es diverso. Nuestra intención es caracterizar las propiedades catalíticas y el patrón de plegamiento de la TIM durante la evolución, para lo cual se estudiará el patrón de plegamiento de diversas especies así como de TIMs ancestrales reconstruidas mediante análisis filogenético._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

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