dor_id: 1501110

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biotecnología y Ciencias Agropecuarias

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN208212

100.1.#.a: Alejandra Alicia Covarrubias Robles

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización del mecanismo de acción de proteínas intrínsecamente desordenadas en la respuesta a la limitación de agua en plantas", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Alejandra Alicia Covarrubias Robles

245.1.0.a: Caracterización del mecanismo de acción de proteínas intrínsecamente desordenadas en la respuesta a la limitación de agua en plantas

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Instituto de Biotecnología, UNAM

264.#.0.c: 2012

264.#.1.c: 2012

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Genética molecular de plantas; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2012, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: La amplia distribución de las hidrofilinas en los seres vivos, la elevada conservación evolutiva de algunas hidrofilinas vegetales, el conocimiento reciente sobre la función de estas proteínas que revela su papel en la adaptación de las plantas a la limitación de agua y, el hecho de que aún desconocemos aspectos claves de su función, evidencia la importancia de continuar investigando sobre la función de estas proteínas y sus mecanismos de acción, que es el objetivo central de esta propuesta._x000D_ Las características intrínsecas de las hidrofilinas hacen de este grupo de proteínas un tema de estudio interesante desde el punto de vista biológico; ya que, estas proteínas constituyen un grupo único con características fisicoquímicas particulares cuya acumulación se encuentra íntimamente asociada a condiciones de limitación de agua. _x000D_ En este proyecto se proponen dos grandes objetivos: (1) La caracterización estructural de hidrofilinas vegetales pertenecientes a las proteínas LEA de los grupos 4 y 6 y (2). El análisis funcional de estos grupos de proteínas LEA siguiendo estrategias in vitro e in vivo. Con las siguientes metas: (a) Determinar su organización estructural por dicroísmo circular (DC) (LEA 4) y, en el caso de proteínas del grupo 6 continuar esta caracterización, y determinar posibles modificaciones postraduccionales. (b) Determinar el efecto de las modificaciones postraduccionales sobre su organización estructural (LEA 6). (c) Determinar su organización estructural por DC bajo diferentes condiciones de disponibilidad de agua y amontonamiento molecular. (d) Determinar el efecto de cationes divalentes sobre la organización estructural por DC. (e) Determinar la relevancia de los dominios presentes en las proteínas LEA del grupo 4 en su organización estructural utilizando variantes naturales con y sin alguno de estos dominios. (f) Ensayos in vitro de deshidratación parcial y ciclos de congelamiento-descongelamiento, con los que se ha validado la capacidad de la proteína AtLEA4-5 de proteger actividades enzimáticas, nos permitirán analizar la participación de las dos regiones que caracterizan a las proteínas del grupo 4 en su función protectora. Así mismo, se investigará la relevancia funcional de la posible unión a cationes divalentes. (h) La sobre-producción de la proteína AtLEA4-5 en plantas de Arabidopsis confiere una mayor tolerancia a déficit hídrico, durante la germinación y, por otro lado, la falta de esta proteína da lugar a un fenotipo de susceptibilidad ante estas condiciones de estrés. Esto permitirá abordar in vivo la participación de los dos dominios distintivos en esta familia de proteínas en su capacidad de conferir tolerancia al déficit hídrico, o bien de complementar la ausencia de la proteína silvestre; así como, la función de los residuos de histidina con el análisis de los mismos fenotipos. Análisis similares se llevarán a cabo para la proteínas LEA 6, para las que una mutante de pérdida de función en uno de los genes de esta familia presenta un fenotipo de susceptibilidad al déficit hídrico durante la germinación y a salinidad en la fase vegetativa. Estos nos permitirá determinar si proteínas mutantes en los residuos de interés, los más conservados en este grupo, son capaces de complementar tal función._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

No entro en nada 2