Caracterización del complejo SepL/SepD y su función en la selectividad de substrato por el sistema de secreción tipo III de Escherichia coli enteropatógena
Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
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650.#.4.x: Biotecnología y Ciencias Agropecuarias
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720.#.#.a: José Luis Puente García
245.1.0.a: Caracterización del complejo SepL/SepD y su función en la selectividad de substrato por el sistema de secreción tipo III de Escherichia coli enteropatógena
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653.#.#.a: Virulencia bacteriana; Microbiología
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2010, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: Escherichia coli enteropatógena (EPEC), y E. coli enterohemorrágica (EHEC), son importantes agentes causantes de diarrea infecciosa en humanos. Citrobacter rodentium es un patógeno de ratones que ha facilitado el estudio de los mecanismos que permiten el establecimiento de una infección causada por los organismos que desarrollan la histopatología denominada lesión A/E (“attacching and effacing”, o adherencia y esfascelamiento/destrucción), porque comparte con EPEC y EHEC todos los genes necesarios para el establecimiento de una infección. La lesión A/E se caracteriza por la eliminación localizada de las microvellosidades de la célula epitelial intestinal, y la formación de estructuras tipo pedestal bajo la bacteria adherida. La capacidad de formar la lesión A/E de estos patógenos la confieren una serie de proteínas codificadas en una isla de patogenicidad denominada LEE (“Locus of enterocyte effacement”). En esta isla se encuentran los genes necesarios para la producción de un sistema de secreción tipo III (SST3); de proteínas translocadoras y efectoras que son secretadas a través del SST3 y translocadas al citoplasma de las células del hospedero, así como de las proteínas Tir e Intimina (eae) que son requeridas para la adherencia íntima; de chaperonas como CesT que son claves en el control de la vida media de los efectores, así como del orden en que las proteínas son secretadas; y de las proteínas SepL y SepD que constituyen un “switch” molecular que determina la secreción inicial y preferencial de las proteínas EspA, B y D que forman el translocón, a través del cual se inyectan las efectoras a la célula y que son en principio bloqueadas por este mecanismo. A su vez, el SST3 codificado en el LEE se encarga también de la secreción de otras proteínas efectoras denominadas Nles, que están codificadas fuera de la isla LEE, pero conservadas en los organismos A/E y que participan en la infección en mayor o menor grado. Con el presente trabajo, queremos caracterizar funcionalmente a las proteínas SepL y SepD y el mecanismo por el cual el complejo formado entre estas proteínas controla espacio-temporalmente la secreción de las proteínas efectoras y translocadoras. Con un mejor conocimiento de las características moleculares que permiten a estas proteínas establecer los mecanismos de control de la secreción a través del SST3, podremos también empezar a entender mejor su relevancia in vivo, y de su función como un mecanismo de regulación que actúa a nivel probablemente transcripcional y/o post-transcripcional y que también son muy importantes para el control espacial y temporal de la virulencia de estos organismos.
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last_modified: 2019-11-22 00:00:00
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Instituto de Biotecnología, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización del complejo SepL/SepD y su función en la selectividad de substrato por el sistema de secreción tipo III de Escherichia coli enteropatógena", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.