dor_id: 1501222
506.#.#.a: Público
650.#.4.x: Medicina y Ciencias de la Salud
336.#.#.b: other
336.#.#.3: Registro de colección de proyectos
336.#.#.a: Registro de colección universitaria
351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales
harvesting_group: ColeccionesUniversitarias
270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx
590.#.#.c: Otro
270.#.#.d: MX
270.1.#.d: México
590.#.#.b: Concentrador
883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/
883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
590.#.#.a: Administración central
883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/
883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios
850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México
856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN212309
100.1.#.a: Leticia Haydee Ramírez Silva
524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización cinética y estructural de la mutagénesis de residuos cercanos y del sitio de unión al K+ de la piruvato cinasa de músculo de conejo", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
720.#.#.a: Leticia Haydee Ramírez Silva
245.1.0.a: Caracterización cinética y estructural de la mutagénesis de residuos cercanos y del sitio de unión al K+ de la piruvato cinasa de músculo de conejo
502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México
561.1.#.a: Facultad de Medicina, UNAM
264.#.0.c: 2009
264.#.1.c: 2009
307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491
653.#.#.a: Estructura y función de proteínas; Bioquímica
506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2009, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx
041.#.7.h: spa
500.#.#.a: Síntesis del Proyecto. La piruvato cinasa de músculo de conejo fue la primera enzima en la que se describió el efecto activador del K+ [Kachmar y Boyer, 1953 J. Biol. Chem. 200, 669-682]. Esta propiedad la comparten la mayoría de las piruvato cinasas caracterizadas, sin embargo hay algunas que exhiben actividad independiente de K+. Las piruvato cinasas que dependen de K+ tienen Glu en posición 117 mientras que la mayor parte de las enzimas que son independientes de K+ poseen Lys en esta posición. A este respecto, Laughlin y Reed (1997)]. demostraron que Lys provee la carga interna que substituye el efecto activador del K+ [Laughlin, L. T., and Reed, G. H. (1997) Arch. Biochem. Biophys. 348, 262-267]. En nuestro laboratorio, se realizó un trabajo sobre la filogenia de la familia de la piruvato cinasa [Oria-Hernández, J., Riveros-Rosas, H. and Ramírez-Silva, L. (2006) J. Biol. Chemistry 281, 30717-30724]. Los resultados demostraron que el árbol filogenético es dicotómico y divide a la piruvato cinasa en dos grandes grupos. El 46% de las 230 secuencias presentan Lys en posición 117 mientras que el resto está ocupado por Glu; es decir, existe una estricta correlación entre la dicotomía del árbol y la dependencia de la actividad por K+. Asimismo encontramos una co variación con el residuo 117, el 77% de las piruvato cinasas que presentan Lys en posición 117, poseen Leu113/Gln114/Ile, Val ó Leu 120; mientras que el 80% de las enzimas que tienen Glu117, poseen Thr113/Lys114/Thr120. Con estos antecedentes nos interesó construir las mutantes sencillas E117K, T113L, K114Q, T120L, E117S. La correlación más fuerte es entre la posición 117 y 113 (98-99%); por lo que nos intereso iniciar el estudio por la mutante T113L y encontramos que la substitución de Thr por Leu agranda el sitio de unión al catión monovalente y lo hace más específico por grupos aminos lo que podría explicar la covariación de Lys 117 con la Leu 113. Con estos resultados es muy importante estudiar el comportamiento de la doble mutante E117K/T113L y estudiar como las otras mutaciones sencillas K114Q y T120L, se suman para poder obtener la expresión de altas actividades catalíticas de la piruvato cinasa en ausencia de catión monovalente. Así pues una vez que se estudie la contribución de cada una de las mutantes sencillas, se pretende caracterizar funcional y estructuralmente las triples mutantes E117K/T113L/T120L y E117K/K114Q/T113L y la cuádruple mutante E117K/T113L/K114Q/T120L.
046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706
264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico
handle: 58296212a12b74ef
harvesting_date: 2019-11-14 12:26:40.706
856.#.0.q: text/html
last_modified: 2019-11-22 00:00:00
license_url: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es
license_type: by
Facultad de Medicina, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización cinética y estructural de la mutagénesis de residuos cercanos y del sitio de unión al K+ de la piruvato cinasa de músculo de conejo", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.
