dor_id: 1501121

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

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100.1.#.a:

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización bioquímica y genética de la regulación de la biosíntesis de arginina en Sinorhizobium meliloti Rm1021", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

245.1.0.a: Caracterización bioquímica y genética de la regulación de la biosíntesis de arginina en Sinorhizobium meliloti Rm1021

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Centro de Ciencias Genómicas, UNAM

264.#.0.c: 2011

264.#.1.c: 2011

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Bioquímica; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2011, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: El proyecto propuesto pretende utilizar la genómica funcional para dar repuesta a cuestiones específicas sobre la biosíntesis de la arginina en Sinorhizobium meliloti Rm1021. En este organismo y muchos otros se desconoce la manera en que el sustrato principal de la vía, el N-acetilglutamato (NAG) se genera para iniciar el flujo de carbono de la vía. Hemos obtenidos resultados genéticos y bioquímicos mostrando que la ornitina acetiltransferasa (ArgJ) de S. meliloti es sensible a la inhibición por ornitina (su producto) y que es una enzima monofuncional que no tiene capacidad de sintetizar el NAG a partir de acetil-CoA y glutamato, si no sólo a partir de N-acetilornitina (NAO, el cuarto intermediario de la vía) y glutamato. Esto indica que la actividad de la NAG sintasa debe existir en S. meliloti para iniciar la vía. El análisis de la secuencia genómica de S. meliloti revela dos genes para posibles NAG sintasas-cortas, designados arg(A)1 y arg(A)2, los productos de los cuales podrían funcionar en lugar de un NAG sintasa clásica (ArgA), que no está codificada en el genóma. De manera interesante, el orf codificando el arg(A)2 traslapa el orf codificando el argJ, sugiriendo una posible relación funcional. Pretendemos caracterizar ambas Arg(A)s posibles para determinar su funcionalidad enzimática._x000D_ Basado en un análisis de genóma comparativo, S. meliloti es una de las pocas bacterias que contienen genes codificando un ArgJ y una NAO deacetilasa (ArgE). Normalmente, la ArgE pertenece a bacterias que utilizan una vía “lineal” para sintetizar la arginina y la ArgJ pertenece a aquéllas que utilizan una vía “cíclica”. Debido a que la ornitina, el producto de la reacción de ambas la ArgJ y la ArgE, tiene funciones importantes en el metabolismo de S. meliloti pensamos que la presencia de ambas enzimas podría permitir la producción de ornitina aún cuando éste intermediario reprime la actividad de la ArgJ. Pretendemos mostrar la funcionalidad de la ArgE por medio de estudios bioquímicos y de mutagénesis y también estudiaremos la regulación del argE y argJ durante crecimiento en la presencia de ornitina o arginina y baja condiciones que aumenten la demanda para la ornitina (crecimiento en medios con bajo contenido del fosfato)._x000D_ Los resultados bioquímicos de nuestro laboratorio sugieren que la NAG cinasa (ArgB, que cataliza el segundo paso de la vía) de S. meliloti no es sensible a la inhibición por la arginina pero que la ArgB de Mesorhizobium loti, que tiene 86 % de similitud de aminoácidos con la ArgB de S. meliloti, es altamente sensible. Una meta de este proyecto es hacer una caracterización cinética comparativa de ambas ArgB purificadas. Si la ArgB de S. meliloti es realmente insensible a inhibición por la arginina, esta característica podría permitir la operación de la vía, aún cuando los niveles de arginina intracelulares son relativamente altos, para producir niveles adecuados de la ornitina. También pretendemos determinar la expresión transcripcional del argB, como está descrito para el argJ y el argE como un primer paso para determinar si hay una regulación genética de la vía._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

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No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Caracterización bioquímica y genética de la regulación de la biosíntesis de arginina en Sinorhizobium meliloti Rm1021

Centro de Ciencias Genómicas, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Centro de Ciencias Genómicas, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Caracterización bioquímica y genética de la regulación de la biosíntesis de arginina en Sinorhizobium meliloti Rm1021", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Caracterización bioquímica y genética de la regulación de la biosíntesis de arginina en Sinorhizobium meliloti Rm1021
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Fecha
2011
Descripción
El proyecto propuesto pretende utilizar la genómica funcional para dar repuesta a cuestiones específicas sobre la biosíntesis de la arginina en Sinorhizobium meliloti Rm1021. En este organismo y muchos otros se desconoce la manera en que el sustrato principal de la vía, el N-acetilglutamato (NAG) se genera para iniciar el flujo de carbono de la vía. Hemos obtenidos resultados genéticos y bioquímicos mostrando que la ornitina acetiltransferasa (ArgJ) de S. meliloti es sensible a la inhibición por ornitina (su producto) y que es una enzima monofuncional que no tiene capacidad de sintetizar el NAG a partir de acetil-CoA y glutamato, si no sólo a partir de N-acetilornitina (NAO, el cuarto intermediario de la vía) y glutamato. Esto indica que la actividad de la NAG sintasa debe existir en S. meliloti para iniciar la vía. El análisis de la secuencia genómica de S. meliloti revela dos genes para posibles NAG sintasas-cortas, designados arg(A)1 y arg(A)2, los productos de los cuales podrían funcionar en lugar de un NAG sintasa clásica (ArgA), que no está codificada en el genóma. De manera interesante, el orf codificando el arg(A)2 traslapa el orf codificando el argJ, sugiriendo una posible relación funcional. Pretendemos caracterizar ambas Arg(A)s posibles para determinar su funcionalidad enzimática._x000D_ Basado en un análisis de genóma comparativo, S. meliloti es una de las pocas bacterias que contienen genes codificando un ArgJ y una NAO deacetilasa (ArgE). Normalmente, la ArgE pertenece a bacterias que utilizan una vía “lineal” para sintetizar la arginina y la ArgJ pertenece a aquéllas que utilizan una vía “cíclica”. Debido a que la ornitina, el producto de la reacción de ambas la ArgJ y la ArgE, tiene funciones importantes en el metabolismo de S. meliloti pensamos que la presencia de ambas enzimas podría permitir la producción de ornitina aún cuando éste intermediario reprime la actividad de la ArgJ. Pretendemos mostrar la funcionalidad de la ArgE por medio de estudios bioquímicos y de mutagénesis y también estudiaremos la regulación del argE y argJ durante crecimiento en la presencia de ornitina o arginina y baja condiciones que aumenten la demanda para la ornitina (crecimiento en medios con bajo contenido del fosfato)._x000D_ Los resultados bioquímicos de nuestro laboratorio sugieren que la NAG cinasa (ArgB, que cataliza el segundo paso de la vía) de S. meliloti no es sensible a la inhibición por la arginina pero que la ArgB de Mesorhizobium loti, que tiene 86 % de similitud de aminoácidos con la ArgB de S. meliloti, es altamente sensible. Una meta de este proyecto es hacer una caracterización cinética comparativa de ambas ArgB purificadas. Si la ArgB de S. meliloti es realmente insensible a inhibición por la arginina, esta característica podría permitir la operación de la vía, aún cuando los niveles de arginina intracelulares son relativamente altos, para producir niveles adecuados de la ornitina. También pretendemos determinar la expresión transcripcional del argB, como está descrito para el argJ y el argE como un primer paso para determinar si hay una regulación genética de la vía._x000D_
Tema
Bioquímica; Bioquímica, biología molecular, genética y genómica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN208811

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