dor_id: 1501459

506.#.#.a: Público

650.#.4.x: Biología y Química

336.#.#.b: other

336.#.#.3: Registro de colección de proyectos

336.#.#.a: Registro de colección universitaria

351.#.#.b: Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)

351.#.#.a: Colecciones Universitarias Digitales

harvesting_group: ColeccionesUniversitarias

270.1.#.p: Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

590.#.#.c: Otro

270.#.#.d: MX

270.1.#.d: México

590.#.#.b: Concentrador

883.#.#.u: https://datosabiertos.unam.mx/

883.#.#.a: Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

590.#.#.a: Administración central

883.#.#.1: http://www.ccud.unam.mx/

883.#.#.q: Dirección General de Repositorios Universitarios

850.#.#.a: Universidad Nacional Autónoma de México

856.4.0.u: http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN221913

100.1.#.a: Ramón Garduño Juárez

524.#.#.a: Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Biofísica molecular en GPUS", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

720.#.#.a: Ramón Garduño Juárez

245.1.0.a: Biofísica molecular en GPUS

502.#.#.c: Universidad Nacional Autónoma de México

561.1.#.a: Instituto de Ciencias Físicas, UNAM

264.#.0.c: 2013

264.#.1.c: 2013

307.#.#.a: 2019-05-23 18:40:21.491

653.#.#.a: Replegado de proteínas; Biofísica molecular

506.1.#.a: La titularidad de los derechos patrimoniales de este recurso digital pertenece a la Universidad Nacional Autónoma de México. Su uso se rige por una licencia Creative Commons BY 4.0 Internacional, https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/legalcode.es, fecha de asignación de la licencia 2013, para un uso diferente consultar al responsable jurídico del repositorio por medio de contacto@dgru.unam.mx

041.#.7.h: spa

500.#.#.a: PAMs_x000D_ _x000D_ El surgimiento de bacterias resistentes a fármacos, ha llevado a que los antibióticos convencionales sean inefectivos frente a estos patógenos, por ello es necesario encontrar nuevas estrategias terapéuticas. Por ello diversos grupos de investigación se han enfocado en buscar alternativas de tratamiento contra bacterias resistentes. Dentro de estas alternativas se encuentran los péptidos antimicrobianos (PAM), que son parte del sistema inmune innato de muchos organismos. Estos péptidos actúan principalmente a nivel de la membrana celular, desestabilizandola y provocando lisis celular, sin embargo, las interacciones moleculares de la acción de los péptidos sobre las membranas no se conocen en detalle. Debido a la diversidad de secuencias y al tipo de estructura secundaria que adoptan, se puede decir que también son diversos en cuanto a su forma ejercer su acción con membranas de bacterias y de mamíferos. Por otra parte los datos experimentos con los que se dispone actualmente tampoco ofrecen detalles a nivel molecular de las interacciones entre PAM y membranas. En este proyecto proponemos emplear la Dinámica Molecular para el análisis de las interacciones moleculares entre el péptido antimicrobiano pandinina-2 con modelos de bicapas lipídicas. Esta información puede servir como antecedente para el diseño de nuevos péptidos con mejores capacidades terapéuticas, ya que uno de los focos de mayor interés para la investigación biomédica actual es la elucidación de los mecanismos de acción de los péptidos antimicrobianos y de los procesos biológicos que permiten a éstos actuar como verdaderos antibióticos naturales._x000D_ _x000D_ HAP_x000D_ _x000D_ La formación biológica de redes minerales es un proceso biológico complejo. Los organismos vivos generan más de 60 distintos minerales que se encuentran distribuidos en todos los phyla y su aparición se data desde el precámbrico. Las propiedades físicas de estos biomateriales superar a aquellas de materiales sintéticos semejantes, por ejemplo el nácar presente en la concha de los moluscos es 2000 veces más resistente a la fractura que el cemento Portland. ]. Hasta la fecha hoy no se ha reportado alguna estructura cristalina de las proteínas relacionadas con el proceso de biomineralización ya que estas proteínas tienen motivos correspondientes a una estructura desordenada. Estas dificultades presentan un desafío único a la predicción de la estructura de los péptidos mediante modelado molecular. Emplearemos la metodología de la Dinámica Molecular para determinar las bases de la interacción fisicoquímica entre algunos péptidos mineralizantes relacionados al proceso de biomineralización y la hidroxiapatita (HAP) [Ca10(PO4)6(OH)2]. La HAP es la fase mineral cristalina presente en los tejidos mineralizados que se encuentran en el tejido óseo y los órganos dentarios. El desarrollo de esta investigación permitirá contribuir al conocimiento de las interacciones que existen al nivel molecular entre los péptidos mineralizantes y un modelo de una laja de HAP que corresponda a alguna de las caras del cristal. El conocimiento de estas interacciones es fundamental para comprender el control biológico sobre la biomineralización._x000D_

046.#.#.j: 2019-11-14 12:26:40.706

264.#.1.b: Dirección General de Asuntos del Personal Académico

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856.#.0.q: text/html

last_modified: 2019-11-22 00:00:00

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No entro en nada

No entro en nada 2