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720.#.#.a: Romina Ma. de la Paz Rodríguez Sanoja

245.1.0.a: Aplicaciones biomédicas del dominio de fijación al almidón de la a-amilasa de Lactobacillus amylovorus

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041.#.7.h: spa

500.#.#.a: Estudios preliminares realizados para entender las características y funcionalidad del Dominio de Fijación al Almidón (DFA) de la α-amilasa de Lactobacillus amylovorus, demostraron la capacidad de este dominio para adsorberse específicamente a gránulos de almidón insoluble (Santiago, et al., 2005, Rodríguez-Sanoja, et al., 2005a). Esta propiedad, puede ser controlada de tal manera que el DFA se puede adsorber a los gránulos con afinidades que varían hasta en un orden de magnitud (Guillén, et al., 2007). _x000D_ Por otro lado, se demostró que la fusión del DFA a la proteína verde fluorescente (GFP) permite la adsorción de la proteína recombinante al gránulo de almidón y además conserva la capacidad de fluorescer lo cual indica que la fusión no afecta el plegamiento del péptido fusionado (Datos no publicados), Estas características le confieren un amplio potencial como dominio auxiliar para la inmovilización de proteínas, sugiriendo aplicaciones tanto para la industria como para la investigación. Una de las aplicaciones más claras es la utilización de este dominio como un tallo de afinidad peptídico para la purificación de proteínas recombinantes en un soporte económico como lo es el almidón, o bien, otra posible aplicación sería la inmovilización de proteínas antigénicas sobre gránulos de almidón, lo que permitiría utilizar esta molécula como vehículo de vacunas orales._x000D_ Si bien los gránulos de almidón insoluble no han sido utilizados para el transporte de proteínas destinadas a inmunización oral, sí se conocen antecedentes en el uso de micropartículas de almidón soluble, modificadas químicamente para permitir la unión covalente de proteínas, demostrándose su efectividad como adyuvante después de su administración por vía oral (Wikingsson and Sjöholm, 2002). _x000D_ Sin embargo, aun y cuando las micropartículas demostraron su eficacia para presentar a los antígenos, este sistema requiere para su elaboración el uso de acrilamida y solventes [8], por lo se puede asociar cierta toxicidad a la micropartícula además de que el proceso de elaboración es caro y contaminante. Una alternativa para evitar el uso de agentes químicos, es la de emplear el dominio de fijación al almidón de la α-amilasa de L. amylovorus para generar una proteína de fusión que pueda adsorberse a los gránulos de almidón y que estabilice al antígeno en su paso por el tracto gastrointestinal; de manera tal que pueda ser reconocido por los elementos del sistema inmune a fin de despertar una respuesta local en mucosa._x000D_ Así, el objetivo general de este trabajo es establecer el potencial del Dominio de Fijación al Almidón (DFA) de la α-amilasa de L. amylovorus para inmovilizar antígenos sobre gránulos de almidón, dicha inmovilización deberá proteger a los antígenos en su paso por el tracto gastrointestinal y favorecer su presentación al sistema inmune. En este caso particular se seleccionaron antígenos de Entamoeba histolytica y Mycobacterium tuberculosis los cuales se fusionaron a este DFA. Una vez purificadas las proteínas recombinantes se adsorberán a los gránulos de maíz y se administrarán por vía oral en un modelo murino para la caracterización de la respuesta inmune y la evaluación del potencial inmunogénico del sistema._x000D_ _x000D_ Bibliografía_x000D_ 1. Guillén, D., Santiago, M., Linares., L., Pérez, R., Morlon, J., Ruiz, B., Sánchez, S. and Rodríguez-Sanoja, R. 2007. Alpha-amylase starch binding domains: Cooperative effects of binding to starch granules of multiple tandemly arranged domains. Appl. Environ. Microbiol. 73:3833-37._x000D_ 2. Rodríguez-Sanoja, R., Oviedo, N. and Sánchez, S. 2005a. Microbial starch-binding domain. Curr. Opin. Microbiol. 8:260–67._x000D_ 3. Santiago, M., Linares L., Sánchez S. and Rodríguez-Sanoja R. 2005. Functional characteristics of the starch binding domain of Lactobacillus amylovorus α-amylase. Biologia (Bratisl.) 60:111–114._x000D_ 4. Wikingsson, L. and Sjöholm, I. 2002. Polyacryl starch microparticles as adjuvant in oral immunisation, inducing mucosal and systemic immune responses in mice. Vaccine 20:3355–63._x000D_

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No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Aplicaciones biomédicas del dominio de fijación al almidón de la a-amilasa de Lactobacillus amylovorus

Instituto de Investigaciones Biomédicas, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Instituto de Investigaciones Biomédicas, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Aplicaciones biomédicas del dominio de fijación al almidón de la a-amilasa de Lactobacillus amylovorus", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Aplicaciones biomédicas del dominio de fijación al almidón de la a-amilasa de Lactobacillus amylovorus
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Romina Ma. de la Paz Rodríguez Sanoja
Fecha
2010
Descripción
Estudios preliminares realizados para entender las características y funcionalidad del Dominio de Fijación al Almidón (DFA) de la α-amilasa de Lactobacillus amylovorus, demostraron la capacidad de este dominio para adsorberse específicamente a gránulos de almidón insoluble (Santiago, et al., 2005, Rodríguez-Sanoja, et al., 2005a). Esta propiedad, puede ser controlada de tal manera que el DFA se puede adsorber a los gránulos con afinidades que varían hasta en un orden de magnitud (Guillén, et al., 2007). _x000D_ Por otro lado, se demostró que la fusión del DFA a la proteína verde fluorescente (GFP) permite la adsorción de la proteína recombinante al gránulo de almidón y además conserva la capacidad de fluorescer lo cual indica que la fusión no afecta el plegamiento del péptido fusionado (Datos no publicados), Estas características le confieren un amplio potencial como dominio auxiliar para la inmovilización de proteínas, sugiriendo aplicaciones tanto para la industria como para la investigación. Una de las aplicaciones más claras es la utilización de este dominio como un tallo de afinidad peptídico para la purificación de proteínas recombinantes en un soporte económico como lo es el almidón, o bien, otra posible aplicación sería la inmovilización de proteínas antigénicas sobre gránulos de almidón, lo que permitiría utilizar esta molécula como vehículo de vacunas orales._x000D_ Si bien los gránulos de almidón insoluble no han sido utilizados para el transporte de proteínas destinadas a inmunización oral, sí se conocen antecedentes en el uso de micropartículas de almidón soluble, modificadas químicamente para permitir la unión covalente de proteínas, demostrándose su efectividad como adyuvante después de su administración por vía oral (Wikingsson and Sjöholm, 2002). _x000D_ Sin embargo, aun y cuando las micropartículas demostraron su eficacia para presentar a los antígenos, este sistema requiere para su elaboración el uso de acrilamida y solventes [8], por lo se puede asociar cierta toxicidad a la micropartícula además de que el proceso de elaboración es caro y contaminante. Una alternativa para evitar el uso de agentes químicos, es la de emplear el dominio de fijación al almidón de la α-amilasa de L. amylovorus para generar una proteína de fusión que pueda adsorberse a los gránulos de almidón y que estabilice al antígeno en su paso por el tracto gastrointestinal; de manera tal que pueda ser reconocido por los elementos del sistema inmune a fin de despertar una respuesta local en mucosa._x000D_ Así, el objetivo general de este trabajo es establecer el potencial del Dominio de Fijación al Almidón (DFA) de la α-amilasa de L. amylovorus para inmovilizar antígenos sobre gránulos de almidón, dicha inmovilización deberá proteger a los antígenos en su paso por el tracto gastrointestinal y favorecer su presentación al sistema inmune. En este caso particular se seleccionaron antígenos de Entamoeba histolytica y Mycobacterium tuberculosis los cuales se fusionaron a este DFA. Una vez purificadas las proteínas recombinantes se adsorberán a los gránulos de maíz y se administrarán por vía oral en un modelo murino para la caracterización de la respuesta inmune y la evaluación del potencial inmunogénico del sistema._x000D_ _x000D_ Bibliografía_x000D_ 1. Guillén, D., Santiago, M., Linares., L., Pérez, R., Morlon, J., Ruiz, B., Sánchez, S. and Rodríguez-Sanoja, R. 2007. Alpha-amylase starch binding domains: Cooperative effects of binding to starch granules of multiple tandemly arranged domains. Appl. Environ. Microbiol. 73:3833-37._x000D_ 2. Rodríguez-Sanoja, R., Oviedo, N. and Sánchez, S. 2005a. Microbial starch-binding domain. Curr. Opin. Microbiol. 8:260–67._x000D_ 3. Santiago, M., Linares L., Sánchez S. and Rodríguez-Sanoja R. 2005. Functional characteristics of the starch binding domain of Lactobacillus amylovorus α-amylase. Biologia (Bratisl.) 60:111–114._x000D_ 4. Wikingsson, L. and Sjöholm, I. 2002. Polyacryl starch microparticles as adjuvant in oral immunisation, inducing mucosal and systemic immune responses in mice. Vaccine 20:3355–63._x000D_
Tema
Biotecnología, biomedicina; Bioquímica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN209410

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