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720.#.#.a: Ismael Bustos Jaimes

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041.#.7.h: spa

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No entro en nada

No entro en nada 2

Registro de colección universitaria

Análisis funcional del sitio activo de la lipasa de Bacillus pumilus

Facultad de Medicina, UNAM, Portal de Datos Abiertos UNAM, Colecciones Universitarias

Licencia de uso

Procedencia del contenido

Entidad o dependencia
Facultad de Medicina, UNAM
Entidad o dependencia
Dirección General de Asuntos del Personal Académico
Acervo
Colecciones Universitarias Digitales
Repositorio
Contacto
Dirección General de Repositorios Universitarios. contacto@dgru.unam.mx

Cita

Dirección de Desarrollo Académico, Dirección General de Asuntos del Personal Académico (DGAPA). "Análisis funcional del sitio activo de la lipasa de Bacillus pumilus", Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT). En "Portal de datos abiertos UNAM" (en línea), México, Universidad Nacional Autónoma de México.

Descripción del recurso

Título
Análisis funcional del sitio activo de la lipasa de Bacillus pumilus
Colección
Proyectos Universitarios PAPIIT (PAPIIT)
Responsable
Ismael Bustos Jaimes
Fecha
2010
Descripción
Las lipasas poseen una enorme importancia económica debido a que, junto con las proteasas, son las enzimas más ampliamente utilizadas a nivel industrial y en investigación. La capacidad de estas enzimas de realizar distintas reacciones en medios acuosos y no acuosos ha hecho posible su utilización en industrias diversas como la de los lácteos, la farmacéutica, la peletera y la de los detergentes entre otras. Como consecuencia natural de un proyecto anterior apoyado por PAPIIT, contamos con la lipasa recombinante de Bacillus pumilus GMA1 así como algunas mutantes con actividad catalítica y estabilidades mejoradas. Hemos profundizado en el estudio de sus propiedades catalíticas, tanto en medio acuoso como en medio orgánico, auxiliados por técnicas de inmovilización y hemos estudiado la cinética de la hidrólisis de carbonatos orgánicos por esta enzima. _x000D_ LLa lipasa de B. pumilus GMA1 (BplA) pertenece a la subfamilia I.4 de las lipasas. Estas son proteínas pequeñas de sólo 181 residuos de aminoácidos. Su tamaño pequeño las convierte en un excelente modelo para estudiar la relación entre la estructura y la función._x000D_ En este proyecto nos proponemos utilizar el cambio en el la velocidad de los pasos cinéticos de la reacción como herramienta para predecir el efecto de algunas mutaciones en la capacidad hidrolítica y sintética de la enzima. Las mutaciones en la vecindad del sitio activo, y otras fuera de él, pueden modificar la velocidad del paso limitante del mecanismo cinético, al igual que la estabilidad, la enantioselectividad, y la promiscuidad de la enzima. Nos planteamos construir varias mutantes bien seleccionadas y estudiar su cinética en estado pre-estacionario en el sentido lítico de la reacción; buscaremos una correlación entre los datos cinéticos obtenidos y las propiedades catalíticas en el sentido sintético en medios no acuosos. El conocimiento generado nos ayudará a entender mejor a esta familia de enzimas como catalizadores y podría utilizarse con fines de aplicación industrial de estas proteínas en las muchas industrias que las utilizan._x000D_
Tema
Biocatálisis; Biotecnología y genómica
Identificador global
http://datosabiertos.unam.mx/DGAPA:PAPIIT:IN202710

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