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520.3.#.a: La resonancia de plasmones superficiales (SPR) encuentra una aplicación directa como sensor óptico en la lectura de interacciones biomoleculares. En este trabajo empleamos un microscopio de resonancia de plasmones superficiales para la lectura simultánea y en tiempo real de interacciones proteína-proteína mediante su combinación con microarreglos. La detección de dichos eventos moleculares se hacen sin necesidad de marcado fluorescente de la molécula bajo estudio. Los microarreglos fabricados contienen 144 elementos microscópicos activos de proteínas de (1) albumina de suero de humano HSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (2) lisozima Lyz (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (3) anti albúmina de suero de bovino anti BSA (1.0 mg/ml) y (4) albúmina de suero de bovino BSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml). Determinamos simultáneamente las densidades de concentración superficial de interacción de anti albumina de suero de bovino a 1.0 mg/ml inyectada sobre los micrositios de proteínas previamente descritos, a través de las curvas de cinética de interacción SPR. Encontramos que para concentraciones altas (1.0 mg/ml) de los micrositios impresos interactuando con solución conteniendo anti BSA (1.0 mg/ml), la densidad de concentración superficial de anti BSA anclada fue de 660 ng/cm2 para BSA, 366 ng/cm2 en el caso de HSA, 22.3 ng/cm2 en Lyz y de 8.3 ng/cm2 para anti BSA.

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310.#.#.a: Bimestral

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Artículo

Análisis cuantitativo de interacciones moleculares proteína-proteína mediante la combinación de microarreglos y un lector óptico basado en el fenómeno de resonancia de plasmones superficiales

Muñoz, M. L.; Mendoza Alvarez, J. G.; Altuzar, V.; Sánchez Sinencio, F.; Mendoza Barrera, C.

Facultad de Ciencias, UNAM, publicado en Revista Mexicana de Física, y cosechado de Revistas UNAM

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Revistas UNAM. Dirección General de Publicaciones y Fomento Editorial, UNAM en revistas@unam.mx

Cita

Muñoz, M. L., et al. (2010). Análisis cuantitativo de interacciones moleculares proteína-proteína mediante la combinación de microarreglos y un lector óptico basado en el fenómeno de resonancia de plasmones superficiales. Revista Mexicana de Física; Vol 56, No 002. Recuperado de https://repositorio.unam.mx/contenidos/41598

Descripción del recurso

Autor(es)
Muñoz, M. L.; Mendoza Alvarez, J. G.; Altuzar, V.; Sánchez Sinencio, F.; Mendoza Barrera, C.
Tipo
Artículo de Investigación
Área del conocimiento
Físico Matemáticas y Ciencias de la Tierra
Título
Análisis cuantitativo de interacciones moleculares proteína-proteína mediante la combinación de microarreglos y un lector óptico basado en el fenómeno de resonancia de plasmones superficiales
Fecha
2010-08-27
Resumen
La resonancia de plasmones superficiales (SPR) encuentra una aplicación directa como sensor óptico en la lectura de interacciones biomoleculares. En este trabajo empleamos un microscopio de resonancia de plasmones superficiales para la lectura simultánea y en tiempo real de interacciones proteína-proteína mediante su combinación con microarreglos. La detección de dichos eventos moleculares se hacen sin necesidad de marcado fluorescente de la molécula bajo estudio. Los microarreglos fabricados contienen 144 elementos microscópicos activos de proteínas de (1) albumina de suero de humano HSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (2) lisozima Lyz (0.1, 05, 1.0 mg/ml), (3) anti albúmina de suero de bovino anti BSA (1.0 mg/ml) y (4) albúmina de suero de bovino BSA (0.1, 05, 1.0 mg/ml). Determinamos simultáneamente las densidades de concentración superficial de interacción de anti albumina de suero de bovino a 1.0 mg/ml inyectada sobre los micrositios de proteínas previamente descritos, a través de las curvas de cinética de interacción SPR. Encontramos que para concentraciones altas (1.0 mg/ml) de los micrositios impresos interactuando con solución conteniendo anti BSA (1.0 mg/ml), la densidad de concentración superficial de anti BSA anclada fue de 660 ng/cm2 para BSA, 366 ng/cm2 en el caso de HSA, 22.3 ng/cm2 en Lyz y de 8.3 ng/cm2 para anti BSA.
Tema
Biosensores; Proteómica; Plasmones Superficiales; Interacción Proteína-proteína
Idioma
spa
ISSN
2683-2224 (digital); 0035-001X (impresa)

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